• 1 Lymen taudin spirokeettibakteerin Ulkopintaproteiini A (OspA)
• 2 interventiota keskushermostoon
• 3 rakennetta

3D-rakennetta

• 5 viittausta

ulkopintaproteiini A (OspA) Lymen taudin spirokeettibakteeri

(ulkopinnan proteiini A) on runsas lipoproteiini Borrelia burgdorferi spirokeetin aiheuttaja. Sen tarkoituksena on stimuloida spesifisten vasta-aineiden tuotantoa B: tä vastaan. burgdorferi ja käytetään rokotuksena Lymen tauti, tauti kuljettaa punkit (DrugBank 2012).

interventio CNS: n kanssa

OspAis borreliaproteiini, joka kolonisoituu lähettävän punkin isännän midgutin sisällä. Lymen tauti on etenevä infektio, joka johtuu inokuloinnista spirokeetta B. burgdorferi ihoon ruokinta rasti, yleensä laji Ixodes (Crystal Structure 2012). Jos jätetään hoitamatta, se voi edetä monissa vaiheissa alkaen pieniä oireita, kuten ihottumaa, yleisesti nähdään häränsilmä ihottuma ja sitten edetä vakavia, elinikäinen vamma. Yksi tulehdusvasteen laukaisevista autoimmuuniprosesseista syntyy borrelia-bakteerin kestävyydestä isännässä. Sen tiedetään aiheuttavan demyelinoivia sairauksia keskushermostossa (CNS). Kun borrelia on CNS, OspA on jopa säännelty vuoksi tarttuminen alueelle (Durovska 2011). Aluksi, OspA on alas säännelty tartunnan isäntä, mutta se on jopa säännelty uudelleen eri ympäristössä isännän aivojen selkäydinnesteen (CSF). Immuunijärjestelmämme on vaikea hyökätä borrelia-bakteeria vastaan, koska efektorimekanismit ovat inaktivoituneet ja koska borrelia-bakteerit piileksivät kehossamme huonommin saatavilla olevissa lokeroissa (Rupprecht 2008). Tärkein suojamekanismi on Borrelia-tartunnan estäminen puutiaisesta isäntään anti-OspA-vasta-aineilla (de Silva 1996). Lisätutkimuksia on kuitenkin tehtävä OspA-pohjaisten rokotteiden parantamiseksi.

rakenne

tässä luotiin 3d-malli kuvaamaan sen rakenteita. OspA koostuu pitkittäisestä taitteesta, jossa on 21 Anti-yhdensuuntaista beeta-arkkia ja yksi alfa-helix. Ne on järjestetty muodostamaan N-terminaali, Keski-arkki ja C –terminaali tynnyri verkkotunnuksia OspA on lukuisia ominaisuuksia, mukaan lukien ainutlaatuinen taitto kuvio, joka sisältää vuorotellen maksu ryhmät antiparallel β-arkki, mahdollinen ligandi sitova sivusto, säilötty pinta päällekkäisiä epitooppi Fab, ja erottuva muuttuja motiivi. Se viittaa siihen, että proteiinilla on säilyvä funktio, joka mahdollisesti toimii reseptorina tai signaalianturina (kiderakenne 2012). Vaikka OspA on yleensä lipidoitu N-terminaalinen kysteiini tarjota kalvo ankkuri (Brandt 1990), rekombinantti unlipidated muoto on liukeneva vesiliuoksessa ja on edelleen tunnistaa vasta-aineita Lymen tauti potilailla (Dunn 1990). Havaittiin, että kolme yhdistävää beetasäikeitä muodostavaa silmukkaa ovat ensisijaisia sidontapaikkoja.

värillinen punainen 3-D-rakenteessa, koostuu jäännöksistä 203-220. Kuitenkin luonnollinen vaihtelu löytyy värillinen keltainen, ensimmäisen silmukan on merkittävä rajoittava tekijä vasta sitoutuminen. , värillinen violetti, koostuu jäämiä 224-233. Ja värillinen sininen, koostuu jäämiä 246-257. Loput beta-levyt olivat värillisiä syaaneja, koska niillä ei ollut merkittävää roolia OspA: ssa. Tämä prototyyppi viittaa kolmen tietyn silmukan tärkeyteen ja niiden käyttötarkoitukseen sitomisessa.

3D-rakenteet

Katso ulkopinnan proteiini

Brandt M E, Riley B s, Radolf J D, Norgard m V (1990) Infect Immun58:983-991

”Lymen taudin antigeenin ulkopinnan proteiini A Complexed With an L-Fab.” Crystal Structure of Lyme Disease Antigen Outer Surface Protein A Complexed With an L-Fab. Web. 20 Apr. 2012. <http://www.pnas.org/content/94/8/3584.full>.

de Silva A M, Telford S R III, Brunet L R, Barthold S W, Fikrig (1996) J Exp Med 183:271–275

”DrugBank: OspA Lipoprotein (DB00045).” DrugBank. Web. 20 Apr. 2012. <http://www.drugbank.ca/drugs/DB00045>.

Dunn J J, Lade B N, Barbour A G(1990) Protein Expression Purif 1:159–168

Durovska,J,S Bazovska, et al. ”infection with B.burgdorferi s.l., and the CNS demyelinating disease. Tapausraportti.”PubMed. 32.4(2011):411-414. 20 huhti.2012. <pubmed.gov>.

Rupprecht, Tobias A. ”Lymen Neuroborrelioosin patogeneesi: infektiosta tulehdukseen.”MOL MED. (2008): 205-212.