tripeptidi Arg-Gly-Asp (RGD) koostuu arginiinista, glysiinistä ja Aspartaatista. Se tunnistettiin alun perin solunulkoisen matriisiproteiinin fibronektiinin aminohapposekvenssiksi, joka välittää solujen kiinnittymistä. RGD-solujen sitoutumisjärjestys on sittemmin tunnistettu muissa solunulkoisissa matriisiproteiineissa, mukaan lukien vitronektiini ja laminiini. Integriineiksi kutsutut kalvoproteiinit toimivat reseptoreina näille solujen adheesiomolekyyleille RGD-Motifin kautta. Integriinien osajoukko tunnistaa ligandiensa sisällä olevan RGD-Motifin, jonka sitoutuminen välittää sekä solujen ja solujen välisiä vuorovaikutuksia. Näitä integriineja ovat muun muassa avß3, α5β1 ja aIIbß3.

RGD-domeeni on sekä riittävä että välttämätön solukalvon sitoutumiseen. Sellaisenaan RGD-solujen sitoutumismotiivilla on korkein merkitys onkologian, kudostekniikan ja regeneratiivisen lääketieteen aloilla. Soluliima-aktiivisuutensa vuoksi RGD-peptidit liitetään usein biomateriaaleihin, jotka on suunniteltu edistämään haavan paranemista. RGD on myös tärkeä peptidisekvenssi, jota käytetään usein kohdennetussa hoidossa. Esimerkiksi RGD-peptidillä voidaan kohdistaa syöpäsoluja, joiden solukalvon integriinit ovat paremmin säädeltyjä verrattuna terveisiin soluihin.

vaikka pienin sekvenssinen peptidi RGD säilyttää solun adheesion ominaisuuden, integriini-RGD-sidokset ovat huomattavasti heikompia kuin integriini-fibronektiinisidokset. Adheesiolujuuden heikkeneminen johtuu todennäköisesti sekä sekundaarirakenteen puutteesta että muista synergistisistä domeeneista eli PHSRN: stä, jota esiintyy täyspitkässä proteiinissa. Lisäksi täyspitkät proteiinidomeenit välittävät solujen morfologiaa, solunsiirtoa ja solujen proliferaatiota eri tavoin verrattuna pelkkään RGD: hen.

muita minimisekvenssimotiiveja on tunnistettu, mukaan lukien kollageeni 1: n gfoger 30-aminohapposekvenssi ja laminiinin ygisr-ja A5G81-sekvenssit.