La lamina nucleare è una struttura di scaffolding alla periferia nucleare ed è necessaria per il mantenimento della forma nucleare, la spaziatura dei complessi di pori nucleari, l’organizzazione dell’eterocromatina, la replicazione del DNA e la regolazione dei fattori di trascrizione. La lamina è formata da proteine del filamento intermedio di tipo V, lamine di tipo A e B, che si assemblano per formare una rete di filamenti di 10 nm sotto la membrana nucleare interna (INM). I lamini di tipo B sono espressi in modo costitutivo in tutte le cellule somatiche e contengono una modificazione del farnesile C-terminale stabile, che media una stretta associazione con l’INM. I lamine di tipo A sono espressi solo in celle differenziate. Sono componenti della lamina periferica e delle strutture dell’interno nucleare. La lamina può essere collegata a cesti di pori nucleari attraverso Nup153.

Varie proteine di membrana integrali dell’INM sono anche componenti della lamina. Il recettore della lamina B (LBR) contiene otto domini transmembrana e si lega ai lamini di tipo B (le interazioni mediate dalla lamina di tipo B che coinvolgono le proteine lamina e INM sono mostrate in verde; La B). Nurim ha cinque domini transmembrana e MAN1 ha due regioni di membrana previste. La loro interazione con i lamini non è stata ancora analizzata. Tre isoforme di polipeptide associato alla lamina 1 (LAP1A, LAP1B e LAP1C), emerin e almeno quattro isoforme alternativamente impiombate di LAP2 (β, ε, δ e γ) sono proteine di membrana integrali di tipo II che hanno ciascuna un N-terminale nucleare e un singolo dominio transmembrana. Mentre le isoforme LAP1 si legano preferenzialmente ai lamini di tipo A (le interazioni A-type-lamin sono indicate in rosso; La A) e LAP2ß ai lamini di tipo B, emerin si associa ad entrambi i tipi di lamin. LAP2a è l’isoforma alternativamente giuntata più lontana di LAP2, condividendo solo l’N-terminale con le altre isoforme. In contrasto con LAP2ß, LAP2a è localizzato nell’interno nucleare e forma complessi con lamine di tipo A. Tre proteine (tutte le isoforme LAP2, emerin e MAN1) sono membri di una famiglia definita da un “dominio LEM” di 43 residui vicino all’N-terminale, che è coinvolto nel legame con una proteina cromosomica, barriera al fattore di autointegrazione (BAF). Inoltre, LBR si lega alla proteina eterocromatina 1 (HP1) e LBR e LAP2ß interagiscono con HA95, una proteina cromosomica che ha omologia alla proteina di ancoraggio della A-chinasi nucleare. Pertanto, le proteine del dominio LEM, LBR e lamine, che si legano anche alla cromatina, possono essere coinvolte nell’organizzazione della cromatina di ordine superiore. Recentemente una proteina INM che ha nove domini di membrana-spanning, anulare proteina legante (RFBP), un tipo atipico IV ATPasi, è stato descritto per interagire con RUSH, un membro della famiglia SWI/SNF di fattori di trascrizione che rimodellano cromatina.

I complessi lamin-LAP2a di tipo A interagiscono con la proteina del retinoblastoma (pRb), mentre LAP2ß si lega alla cellula germinale di topo meno (mGCL), che interagisce con il fattore di trascrizione DP associato a E2F. Pertanto, queste proteine potrebbero regolare l’attività E2F e la progressione del ciclo cellulare. La proteina A-chinasi-ancoraggio AKAP149 è una proteina del reticolo endoplasmatico e della membrana nucleare esterna (ONM), che si associa anche alla fosfatasi PP1 ed è importante per l’assemblaggio della lamina post-mitotica.

LBR è stato identificato come parte di un enorme complesso che contiene anche la proteina di membrana integrale p18, una chinasi LBR e p32/34, una proteina a basso peso molecolare.

Oltre alle proteine di membrana integrali della lamina, POM121 e gp 210 sono stati identificati come componenti transmembrana del complesso dei pori nucleari.