Richard Henderson, (nato il 19 luglio 1945, Edimburgo, Scozia, Scozzese, biofisico e biologo molecolare, che fu il primo a produrre correttamente un’immagine tridimensionale di una molecola biologica a risoluzione atomica utilizzando una tecnica nota come crio-microscopia elettronica. Il perfezionamento dei metodi di imaging di Henderson per la microscopia crio-elettronica, in cui le biomolecole sono congelate in modo tale da consentire loro di mantenere la loro forma naturale e vengono quindi visualizzate con un microscopio ad alta risoluzione, ha permesso ai ricercatori di catturare immagini di numerose strutture biomolecolari che in precedenza non potevano essere imaginate con altri mezzi. Ha ricevuto il Premio Nobel per la chimica 2017 (condiviso con i biofisici Jacques Dubochet e Joachim Frank) per il suo lavoro.

Henderson è cresciuto a Edimburgo, dove ha frequentato la Boroughmuir Secondary School e in seguito ha studiato fisica all’Università di Edimburgo, completando una laurea nel 1966. Successivamente ha studiato presso il Medical Research Council (MRC) Laboratorio di Biologia molecolare presso l’Università di Cambridge, dove ha studiato la struttura di un enzima noto come chimotripsina. Si è laureato con un dottorato di ricerca nel 1969. Nel 1973, dopo un breve periodo come postdoctoral fellow alla Yale University, Henderson tornò al MRC Laboratory of Molecular Biology, unendosi al personale di ricerca lì. È rimasto al laboratorio MRC per tutta la durata della sua carriera, ricoprendo infine il ruolo di Co-capo della Divisione di Studi strutturali (1986-2000) e Direttore (1996-2006).

Nel 1970, dopo essere entrato a far parte dello staff di ricerca del MRC Laboratory of Molecular Biology, Henderson ha lavorato per migliorare la microscopia elettronica, rendendola applicabile per la determinazione della struttura proteica. A quel tempo, l’utilità della microscopia elettronica per i materiali biologici era limitata da molteplici fattori, tra cui il contrasto intrinsecamente basso dei materiali biologici, che ha portato a una scarsa dispersione di elettroni, con elettroni che viaggiano semplicemente attraverso piuttosto che scontrarsi con i campioni per produrre un’immagine. Quando la risoluzione è stata aumentata, tuttavia, il bombardamento di elettroni che era necessario per produrre un’immagine distrutto campioni biologici. Altri ricercatori avevano sviluppato nuovi metodi di preparazione, come la colorazione negativa, per cercare di superare i problemi, anche se le immagini risultanti offrivano solo informazioni strutturali a bassa risoluzione.

Nel 1975, insieme al collega MRC Nigel Unwin, Henderson descrisse un metodo di preparazione utilizzando una soluzione di glucosio per la conservazione del campione nell’ambiente sotto vuoto, che consentiva di diffondere sottili fogli di membrana cellulare, contenenti migliaia di proteine, attraverso la griglia del microscopio. L’array, a causa delle sue dimensioni relativamente grandi, ha aumentato l’opportunità di raccogliere informazioni visive (modelli di diffrazione) prima che il campione venisse distrutto. Inoltre, inclinando il campione in direzioni diverse e quindi calcolando la trasformata di Fourier, è possibile determinare la struttura tridimensionale della proteina nel campione. In questo modo, Henderson e Unwin hanno generato un’immagine tridimensionale di una proteina batterica nota come bacteriorhodopsin.

Negli anni che seguirono, Henderson ha continuato ad affrontare i problemi tecnici che hanno impedito la generazione di successo di immagini ad alta risoluzione di biomolecole mediante microscopia elettronica. Nel 1990, ha fatto un importante passo avanti, dimostrando che tali immagini potrebbero essere ottenute con la microscopia crio-elettronica. Facendo una media di numerose copie di immagini di un campione, Henderson è stato in grado di ottenere la struttura atomica di bacteriorhodopsin—la prima struttura atomica di una proteina di membrana integrale. I risultati hanno permesso ai ricercatori di ottenere nuove informazioni sui meccanismi con cui funzionano le proteine della rodopsina. Le sue ricerche successive si concentrarono sulla microscopia elettronica a singola particella e sulla determinazione delle strutture atomiche di grandi gruppi proteici non cristallini. Il suo lavoro sulle singole particelle ha portato a nuove scoperte sugli aspetti strutturali delle biomolecole, le strutture fondamentali di molte delle quali erano state a lungo al di là della portata dei metodi di microscopia tradizionali.

Oltre al Premio Nobel, Henderson ha ricevuto numerosi altri premi e riconoscimenti durante la sua carriera. È stato eletto membro della Royal Society (1983), associato straniero dell’Accademia Nazionale delle Scienze degli Stati Uniti (1998) e membro dell’Accademia delle Scienze Mediche di Londra (1998). Ha ricevuto il Premio Rosenstiel per il lavoro distinto nella ricerca medica di base (1991) e la Medaglia Copley della Royal Society (2016).