nuclear lamina er en stillasstruktur ved nukleær periferi og er nødvendig for vedlikehold av nukleær form, avstand mellom nukleære porekomplekser, organisering av heterochromatin, DNA-replikasjon og regulering av transkripsjonsfaktorer. Lamina er dannet av type V intermediære filamentproteiner, a-og b-type laminer, som samles for å danne et meshwork av 10 nm filamenter under den indre kjernemembranen (INM). B-type laminer er konstitutivt uttrykt i alle somatiske celler og inneholder en stabil c-terminal farnesylmodifisering, som medierer tett tilknytning TIL INM. A-type laminer uttrykkes kun i differensierte celler. De er komponenter av den perifere lamina og av strukturer i det kjernefysiske interiøret. Lamina kan være knyttet til kjernefysiske porekurver gjennom Nup153.

Ulike integrerte membranproteiner AV INM er også komponenter av lamina. Lamin B-reseptoren (lbr) inneholder åtte transmembrane domener og bindes til b-type laminer (b-type-lamin-medierte interaksjoner som involverer lamina-og INM-proteinene er vist i grønt; La B). Nurim har fem transmembrane domener, OG MAN1 har to spådd membran-spenner regioner. Deres interaksjon med laminer har ikke blitt analysert ennå. Tre isoformer av lamina-assosiert polypeptid 1 (LAP1A, LAP1B og LAP1C), emerin og minst fire alternativt spleisede isoformer AV LAP2 (β, ε, δ og γ) er integrale membranproteiner AV type II som hver har et nukleært N-terminus og et enkelt transmembrant domene. MENS LAP1 isoformer bindes fortrinnsvis Til a-laminer (a-type-lamin-interaksjoner er indikert i rødt; La A), Og LAP2ß til b-laminer, assosierer emerin med begge lamintypene. LAP2a er den fjernest beslektede alternativt spleisede ISOFORMEN AV LAP2, og deler bare N-terminalen med de andre isoformene. I motsetning Til LAP2ß er LAP2a lokalisert i atominnretningen og danner komplekser med a-type laminer. Tre proteiner (ALLE LAP2-isoformer, emerin OG MAN1) er medlemmer av en familie definert av ET 43-rest ‘LEM-domene’ nær N-terminus, som er involvert i binding til et kromosomalt protein, barrier to autointegration factor (BAF). I tillegg binder LBR seg til heterokromatinprotein 1 (HP1), OG LBR og LAP2ß interagerer MED HA95, et kromosomalt protein som har homologi til nukleært a-kinaseforankringsprotein. DERMED KAN LEM-domene proteiner, LBR og laminer, som også binder seg til kromatin, være involvert i høyere orden kromatin organisasjon. Nylig ble ET INM-protein som har ni membrandomener, ringfingerbindende protein (RFBP), en atypisk TYPE IV ATPASE, beskrevet for å interagere med RUSH, et medlem av SWI/SNF-familien av transkripsjonsfaktorer som remodel kromatin.

a–type-lamin-LAP2a-kompleksene interagerer med retinoblastomproteinet (pRb), Mens LAP2ß bindes til mindre musekimcelle (mGCL), som interagerer med transkripsjonsfaktoren E2F-assosiert DP. Dermed kan disse proteinene regulere e2f-aktivitet og cellesyklusprogresjon. A-kinase-forankringsprotein AKAP149 ER et protein av endoplasmatisk retikulum og ytre kjernemembran (ONM), som også knytter seg til fosfatasen PP1 og er viktig for post-mitotisk laminmontering.

LBR ble identifisert som en del av et stort kompleks som også inneholder integrert membranprotein p18, EN lbr-kinase og p32/34, et protein med lav molekylvekt.BORTSETT Fra de integrerte membranproteinene i lamina, HAR POM121 og gp 210 blitt identifisert som transmembrane komponenter i det nukleare porekomplekset.