tripeptidet Arg-Gly-Asp (RGD) består Av Arginin, Glycin og Aspartat. Det ble opprinnelig identifisert som aminosyresekvensen i det ekstracellulære matriksproteinfibronektin som medierer cellevedlegg. Rgd-cellebindingssekvensen har siden blitt identifisert i andre ekstracellulære matriksproteiner, inkludert vitronektin og laminin. Familien av membranproteiner kjent som integriner fungerer som reseptorer for disse celleadhesjonsmolekylene via rgd-motivet. En delmengde av integrinene gjenkjenner rgd-motivet i deres ligander, hvor bindingen medierer både celle-substratum og celle-celleinteraksjoner. Disse integrinene inkluderer av hryvnja3, α5β1 og aiib hryvnja3.

RGD-domenet er både tilstrekkelig og uunnværlig for cellemembranbinding. SOM sådan har rgd-cellebindingsmotivet høyeste relevans innen onkologi, vevsteknikk og regenerativ medisin. PÅ grunn av deres celle-klebende aktivitet, er RGD peptider ofte innlemmet i biomaterialer designet for å fremme sårheling. RGD er også en viktig peptidsekvens som ofte brukes I Målrettet terapi. FOR eksempel kan rgd-peptidet brukes til å målrette kreftceller hvor cellemembranintegriner er oppregulert sammenlignet med friske celler.Selv om minimumsekvenspeptidet RGD beholder egenskapen til celleadhesjon, er integrin-RGD-bindinger betydelig svakere enn integrin-fibronektinbindinger. Den reduserte adhesjonsstyrken skyldes sannsynligvis både mangel på sekundær struktur og andre synergistiske domener, nemlig PHSRN, tilstede i full lengdeproteinet. Videre formidler proteindomener i full lengde differensielt cellemorfologi, cellemigrasjon og celleproliferasjon sammenlignet med RGD alene.Andre minimums sekvensmotiver er identifisert, inkludert GFOGER 30 aminosyresekvens fra kollagen 1 og YGISR-og A5G81-sekvensene fra laminin.