het tripeptide Arg-Gly-Asp (RGD) bestaat uit Arginine, Glycine en aspartaat. Het werd oorspronkelijk geà dentificeerd als de aminozuuropeenvolging binnen de extracellulaire matrijseiwitfibronectin die celhechting bemiddelt. De bindingsvolgorde van de RGD-cel is sindsdien geà dentificeerd in andere extracellulaire matrixeiwitten, met inbegrip van vitronectine en laminine. De familie van membraanproteã nen die als integrins wordt bekend handelen als receptoren voor deze molecules van de celadhesie via het RGD-motief. Een subset van integrins herkent het RGD-motief binnen hun ligands, waarvan de band zowel cel-substratum als cel-celinteractie bemiddelt. Deze integrines omvatten avß3, α5β1 en aIIbß3.

het RGD-domein is zowel voldoende als onmisbaar voor celmembraan binding. Als zodanig heeft het RGD-celbindingsmotief de hoogste relevantie op het gebied van oncologie, weefselengineering en regeneratieve geneeskunde. Wegens hun cel-klevende activiteit, worden de peptides van RGD vaak opgenomen in biomaterialen die worden ontworpen om gekronkelde het helen te bevorderen. RGD is ook een belangrijke peptide opeenvolging vaak gebruikt in gerichte therapie. Bijvoorbeeld, kan peptide RGD aan doelkankercellen worden gebruikt waarop de integrins van het celmembraan up-geregeld in vergelijking met gezonde cellen zijn.

hoewel de minimale sequentiepeptide RGD de eigenschap van celadhesie behoudt, zijn integrine-RGD-bindingen aanzienlijk zwakker dan integrine-fibronectinebindingen. De verminderde adhesiesterkte is waarschijnlijk toe te schrijven aan zowel gebrek aan secundaire structuur als andere synergetische domeinen, namelijk PHSRN, huidig in de proteã ne van de volledige lengte. Voorts bemiddelen de eiwitdomeinen van de volledige lengte differentieel celmorfologie, celmigratie en celproliferatie in vergelijking met alleen RGD.

andere minimale sequentiemotieven zijn geïdentificeerd, waaronder de gfoger 30-aminozuursequentie uit collageen 1 en de ygisr-en a5g81-sequenties uit laminine.