tripeptida ARG-Gly-Asp (RGD) constă din arginină, glicină și aspartat. A fost identificat inițial ca secvența de aminoacizi din matricea extracelulară fibronectină proteică care mediază atașarea celulară. Secvența de legare a celulelor RGD a fost identificată de atunci în alte proteine din matricea extracelulară, inclusiv vitronectină și laminină. Familia proteinelor membranare cunoscute sub numele de integrine acționează ca receptori pentru aceste molecule de adeziune celulară prin motivul RGD. Un subset de integrine recunosc motivul RGD în liganzii lor, a căror legare mediază atât interacțiunile celulă-substrat, cât și celulă-celulă. Printre aceste integrine se numara: av-uri: 3, 5, 1 si AIIB-uri: 3.

domeniul RGD este suficient și indispensabil pentru legarea membranei celulare. Ca atare, motivul de legare a celulelor RGD are o relevanță supremă în domeniile oncologiei, ingineriei țesuturilor și medicinei regenerative. Datorită activității lor adezive celulare, peptidele RGD sunt frecvent încorporate în biomateriale concepute pentru a promova vindecarea rănilor. RGD este, de asemenea, o secvență peptidică importantă utilizată adesea în terapia vizată. De exemplu, peptida RGD poate fi utilizată pentru a viza celulele canceroase pe care integrinele membranei celulare sunt reglate în comparație cu celulele sănătoase.

deși secvența minimă peptidă RGD păstrează proprietatea aderenței celulare, legăturile integrină-RGD sunt considerabil mai slabe decât legăturile integrină-fibronectină. Rezistența redusă la aderență se datorează probabil atât lipsei structurii secundare, cât și altor domenii sinergice, și anume PHSRN, prezent în proteina de lungime completă. Mai mult, domeniile proteice de lungime completă mediază diferențiat morfologia celulară, migrația celulară și proliferarea celulară comparativ cu RGD singur.

au fost identificate alte motive de secvență minimă, inclusiv secvența de aminoacizi GFOGER 30 din colagenul 1 și secvențele YGISR și a5g81 din laminină.