Richard Henderson, (născut la 19 iulie 1945, Edinburgh, Scoția), biofizician și biolog molecular scoțian care a fost primul care a produs cu succes o imagine tridimensională a unei molecule biologice la rezoluție atomică folosind o tehnică cunoscută sub numele de microscopie crio-electronică. Rafinarea metodelor imagistice de către Henderson pentru microscopia crioelectronică, în care biomoleculele sunt înghețate în așa fel încât să le permită să-și păstreze forma naturală și apoi să fie vizualizate cu un microscop de înaltă rezoluție, a permis cercetătorilor să capteze imagini ale numeroaselor structuri biomoleculare care anterior nu puteau fi imaginate prin alte mijloace. A primit Premiul Nobel pentru Chimie 2017 (împărtășit cu biofizicienii Jacques Dubochet și Joachim Frank) pentru munca sa.

Henderson a crescut în Edinburgh, unde a urmat școala secundară Boroughmuir și mai târziu a studiat fizica la Universitatea din Edinburgh, finalizând o diplomă de licență în 1966. Ulterior a studiat la laboratorul de Biologie Moleculară al Consiliului de Cercetare Medicală (MRC) de la Universitatea din Cambridge, unde a investigat structura unei enzime cunoscute sub numele de chimotripsină. A absolvit un doctorat în 1969. În 1973, după un scurt termen ca postdoctoral la Universitatea Yale, Henderson s-a întors la laboratorul MRC de Biologie Moleculară, alăturându-se personalului de cercetare de acolo. A rămas la laboratorul MRC pe toată durata carierei sale, ocupând în cele din urmă funcția de șef comun al Diviziei de studii structurale (1986-2000) și Director (1996-2006).

în anii 1970, după ce s-a alăturat personalului de cercetare de la laboratorul MRC de Biologie Moleculară, Henderson a lucrat la îmbunătățirea microscopiei electronice, făcându-l aplicabil pentru determinarea structurii proteinelor. La acea vreme, utilitatea microscopiei electronice pentru materialele biologice era limitată de mai mulți factori, inclusiv contrastul inerent scăzut al materialelor biologice, care a dus la foarte puțină împrăștiere a electronilor, electronii pur și simplu călătorind mai degrabă decât ciocnindu-se cu specimene pentru a produce o imagine. Cu toate acestea, când rezoluția a fost crescută, bombardamentul cu electroni care era necesar pentru a produce o imagine a distrus specimene biologice. Alți cercetători au dezvoltat noi metode de pregătire, cum ar fi colorarea negativă, pentru a încerca să depășească problemele, deși imaginile rezultate ofereau doar informații structurale cu rezoluție scăzută.

în 1975, împreună cu colegul MRC Nigel Unwin, Henderson a descris o metodă de preparare folosind o soluție de glucoză pentru conservarea probei în mediul vid, care a permis foi subțiri de membrană celulară, conținând mii de proteine, să fie răspândite în grila microscopului. Matricea, datorită dimensiunii sale relativ mari, a sporit posibilitatea de a colecta informații vizuale (modele de difracție) înainte ca eșantionul să fie distrus. În plus, prin înclinarea specimenului în direcții diferite și apoi calcularea transformatei Fourier, s-ar putea determina structura tridimensională a proteinei din eșantion. În acest fel, Henderson și Unwin au generat o imagine tridimensională a unei proteine bacteriene cunoscute sub numele de bacteriorhodopsină.

în anii care au urmat, Henderson a continuat să abordeze problemele tehnice care au împiedicat generarea cu succes a imaginilor de înaltă rezoluție ale biomoleculelor prin microscopie electronică. În 1990, a făcut o descoperire majoră, arătând că astfel de imagini ar putea fi obținute cu ajutorul microscopiei crioelectronice. Prin medierea a numeroase copii ale imaginilor unui specimen, Henderson a reușit să obțină structura atomică a bacteriorhodopsinei—prima structură atomică a unei proteine membranare integrale. Rezultatele au permis cercetătorilor să obțină o nouă perspectivă asupra mecanismelor prin care funcționează proteinele rodopsinei. Cercetările sale ulterioare s-au concentrat pe microscopie electronică cu o singură particulă și determinarea structurilor atomice ale ansamblurilor mari de proteine noncristaline. Lucrarea sa asupra particulelor unice a dus la noi descoperiri privind aspectele structurale ale biomoleculelor, structurile fundamentale ale multora dintre ele fiind mult timp dincolo de îndemâna metodelor tradiționale de microscopie.în plus față de Premiul Nobel, Henderson a primit numeroase alte premii și onoruri în timpul carierei sale. A fost membru ales al Royal Society (1983), asociat străin al Academiei Naționale de științe din SUA (1998) și membru al Academiei de științe Medicale din Londra (1998). A primit Premiul Rosenstiel pentru munca distinsă în cercetarea medicală de bază (1991) și Medalia Copley a Societății Regale (2016).