tripeptiden Arg-Gly-Asp (RGD) består av arginin, glycin och aspartat. Det identifierades ursprungligen som aminosyrasekvensen i det extracellulära matrisproteinet fibronektin som förmedlar cellfästning. RGD – cellbindningssekvensen har sedan dess identifierats i andra extracellulära matrisproteiner, inklusive vitronektin och laminin. Familjen av membranproteiner som kallas integriner fungerar som receptorer för dessa celladhesionsmolekyler via RGD-motivet. En delmängd av integrinerna känner igen RGD-motivet i deras ligander, vars bindning förmedlar både cell-substrat och cell-cellinteraktioner. Dessa integriner inkluderar av-23, 511 och AIIB 33.

RGD-domänen är både tillräcklig och oumbärlig för cellmembranbindning. Som sådan har RGD – cellbindningsmotivet högsta relevans inom områdena onkologi, vävnadsteknik och regenerativ medicin. På grund av deras cellhämmande aktivitet införlivas RGD-peptider ofta i biomaterial utformade för att främja sårläkning. RGD är också en viktig peptidsekvens som ofta används i riktad terapi. Till exempel kan RGD-peptiden användas för att rikta cancerceller på vilka cellmembranintegriner är uppreglerade jämfört med friska celler.

Även om den minsta sekvenspeptiden RGD behåller egenskapen för celladhesion, är integrin-RGD-bindningar betydligt svagare än integrin-fibronektinbindningar. Den reducerade vidhäftningsstyrkan beror sannolikt på både brist på sekundär struktur och andra synergistiska domäner, nämligen PHSRN, närvarande i fullängdsproteinet. Vidare medierar proteindomäner med full längd differentiellt cellmorfologi, cellmigration och cellproliferation jämfört med RGD ensam.

andra minsta sekvensmotiv har identifierats, inklusive aminosyrasekvensen GFOGER 30 Från kollagen 1 och ygisr-och A5G81-sekvenserna från laminin.