Richard Henderson, (född 19 juli 1945, Edinburgh, Skottland), skotsk biofysiker och molekylärbiolog som var den första som framgångsrikt producerade en tredimensionell bild av en biologisk molekyl vid atomupplösning med hjälp av en teknik som kallas kryoelektronmikroskopi. Hendersons förfining av avbilda metoder för cryo-elektronmikroskopi, i vilken biomolekyler fryses på ett sådant sätt som tillåter dem att behålla sin naturliga form och visualiseras sedan med ett högupplöst mikroskop, möjliggjorde forskare att fånga bilder av många biomolekylära strukturer som tidigare inte kunde avbildas på annat sätt. Han tilldelades 2017 Nobelpriset i kemi (delat med biofysiker Jacques Dubochet och Joachim Frank) för sitt arbete.

Henderson växte upp i Edinburgh, där han deltog i Boroughmuir Secondary School och senare studerade fysik vid University of Edinburgh och avslutade en kandidatexamen 1966. Han studerade därefter vid Medical Research Council (MRC) Laboratory of Molecular Biology vid University of Cambridge, där han undersökte strukturen hos ett enzym som kallas chymotrypsin. Han tog examen med en doktorsexamen 1969. 1973, efter en kort period som postdoktor vid Yale University, återvände Henderson till MRC Laboratory of Molecular Biology och gick med i forskningspersonalen där. Han stannade kvar vid MRC-laboratoriet under hela sin karriär och tjänade så småningom som gemensam chef för avdelningen för strukturstudier (1986-2000) och direktör (1996-2006).på 1970-talet, efter att ha gått med i forskningspersonalen vid MRC-laboratoriet för molekylärbiologi, arbetade Henderson för att förbättra elektronmikroskopi, vilket gjorde det tillämpligt för bestämning av proteinstruktur. Vid den tiden var användbarheten av elektronmikroskopi för biologiska material begränsad av flera faktorer, inklusive den inneboende låga kontrasten hos biologiska material, vilket resulterade i mycket liten elektronspridning, med elektroner som helt enkelt färdades genom snarare än att kollidera med prover för att producera en bild. När upplösningen ökades förstörde emellertid elektronbombardemanget som var nödvändigt för att producera en bild biologiska prover. Andra forskare hade utvecklat nya beredningsmetoder, såsom negativ färgning, för att försöka övervinna problemen, även om de resulterande bilderna endast erbjöd strukturell information med låg upplösning.1975, tillsammans med MRC-kollegan Nigel Unwin, beskrev Henderson en beredningsmetod med användning av en glukoslösning för provkonservering i vakuummiljön, vilket gjorde det möjligt att sprida tunna ark cellmembran, innehållande tusentals proteiner, över mikroskopnätet. Arrayen, på grund av sin relativt stora storlek, ökade möjligheten att samla in visuell information (diffraktionsmönster) innan provet förstördes. Dessutom, genom att luta provet i olika riktningar och sedan beräkna Fouriertransformen, kunde den tredimensionella strukturen av protein i provet bestämmas. På detta sätt genererade Henderson och Unwin en tredimensionell bild av ett bakterieprotein som kallas bakteriorhodopsin.

under åren som följde fortsatte Henderson att ta itu med tekniska problem som förhindrade den framgångsrika generationen av högupplösta bilder av biomolekyler genom elektronmikroskopi. 1990 gjorde han ett stort genombrott och visade att sådana bilder kunde erhållas med kryoelektronmikroskopi. Genom att medelvärdera många kopior av bilder av ett prov kunde Henderson erhålla atomstrukturen hos bakteriorhodopsin—den första atomstrukturen hos ett integrerat membranprotein. Resultaten gjorde det möjligt för forskare att få ny inblick i de mekanismer genom vilka rhodopsinproteiner fungerar. Hans senare forskning fokuserade på enkelpartikelelektronmikroskopi och bestämning av atomstrukturer av stora icke-kristallina proteinaggregat. Hans arbete med enstaka partiklar ledde till nya upptäckter om strukturella aspekter av biomolekyler, vars grundläggande strukturer länge varit utom räckhåll för traditionella mikroskopimetoder.

förutom Nobelpriset fick Henderson många andra utmärkelser och utmärkelser under sin karriär. Han valdes till ledamot av Royal Society (1983), utländsk medarbetare vid US National Academy of Sciences (1998) och stipendiat vid Academy of Medical Sciences, London (1998). Han var mottagare av Rosenstiel Award för Distinguished Work in Basic Medical Research (1991) och Copley Medal of the Royal Society (2016).