tripeptid Arg-Gly-Asp (RGD) se skládá z Argininu, Glycinu a Aspartátu. Původně byla identifikována jako aminokyselinová sekvence v proteinu fibronektinu extracelulární matrice, který zprostředkovává připojení buněk. Sekvence vazby RGD buněk byla od té doby identifikována v jiných proteinech extracelulární matrice, včetně vitronektinu a lamininu. Rodina membránových proteinů známých jako integriny působí jako receptory pro tyto buněčné adhezní molekuly prostřednictvím motivu RGD. Podmnožina integrinů rozpoznává RGD motiv ve svých ligandech, jehož vazba zprostředkovává interakce buňka-substrát i buňka-buňka. Tyto integriny zahrnují avß3, α5β1 a aIIbß3.

RGD doména je dostatečná a nezbytná pro vazbu buněčné membrány. Jako takový má motiv vazby RGD buněk nejvyšší význam v oblasti onkologie, tkáňového inženýrství a regenerativní medicíny. Vzhledem k jejich buněčné adhezivní aktivitě jsou peptidy RGD často začleněny do biomateriálů určených k podpoře hojení ran. RGD je také důležitá peptidová sekvence často používaná v cílené terapii. Například peptid RGD může být použit k cílení na rakovinné buňky, na kterých jsou integriny buněčné membrány up-regulovány ve srovnání se zdravými buňkami.

ačkoli si peptid s minimální sekvencí RGD zachovává vlastnost buněčné adheze, vazby integrin-RGD jsou podstatně slabší než vazby integrin-fibronektin. Snížená adhezní pevnost je pravděpodobně způsobena jak nedostatkem sekundární struktury,tak dalšími synergickými doménami, jmenovitě PHSRN, přítomnými v proteinu s plnou délkou. Dále proteinové domény plné délky odlišně zprostředkovávají morfologii buněk, migraci buněk a proliferaci buněk ve srovnání se samotným RGD.

byly identifikovány další motivy minimální sekvence, včetně sekvence aminokyselin GFOGER 30 z kolagenu 1 a sekvence YGISR a a5g81 z lamininu.