den nukleare lamina er en stilladsstruktur ved den nukleare periferi og er nødvendig til vedligeholdelse af nuklear form, afstand mellem nukleare porekomplekser, organisering af heterochromatin, DNA-replikation og regulering af transkriptionsfaktorer. Lamina er dannet af type V mellemliggende filamentproteiner, A – og B-type laminer, som samles for at danne et netværk af 10 nm filamenter under den indre kernemembran (INM). B-type laminer udtrykkes konstitutivt i alle somatiske celler og indeholder en stabil C-terminal farnesyl-modifikation, som formidler tæt tilknytning til INM. A-type laminer udtrykkes kun i differentierede celler. De er komponenter i det perifere lamina og af strukturer i det nukleare indre. Lamina kan være knyttet til nukleare porekurve gennem Nup153.

forskellige integrerede membranproteiner af INM er også komponenter i lamina. Lamin B-receptoren (LBR) indeholder otte transmembrane domæner og binder til B-type laminer (B-type-lamin-medierede interaktioner, der involverer lamina-og INM-proteinerne, er vist i grønt; La B). Nurim har fem transmembrane domæner, og MAN1 har to forudsagte membran-spænder regioner. Deres interaktion med laminer er endnu ikke blevet analyseret. Tre isoformer af lamina-associeret polypeptid 1 (LAP1A, LAP1B og LAP1C), emerin, og mindst fire alternativt splejsede isoformer af LAP2 (kurr, kurr, kurr og kurr) er type II integrerede membranproteiner, der hver har en nuklear N-terminal og et enkelt transmembrandomæne. Mens LAP1-isoformer fortrinsvis binder sig til a-type laminer (a-type-lamin-interaktioner er angivet med rødt; La A) og Lap2-liter til B-type laminer, forbinder emerin med begge laminstyper. LAP2a er den mest fjernt beslægtede alternativt splejsede isoform af LAP2, der kun deler N-terminalen med de andre isoformer. I modsætning til Lap2 liter er LAP2a lokaliseret i det nukleare indre og danner komplekser med A-type laminer. Tre proteiner (alle LAP2-isoformer, emerin og MAN1) er medlemmer af en familie defineret af et 43-rest ‘LEM-domæne’ nær N-terminalen, som er involveret i binding til et kromosomalt protein, barrier to autointegration factor (BAF). Derudover binder LBR sig til heterochromatinprotein 1 (HP1), og LBR og Lap2-kur interagerer med HA95, et kromosomalt protein, der har homologi til nukleart a-kinaseforankringsprotein. Således kan lem-domæneproteiner, LBR og laminer, som også binder til kromatin, være involveret i højere ordens kromatinorganisation. For nylig et INM-protein, der har ni membran-spændende domæner, ringfingerbindende protein (RFBP), en atypisk type IV ATPase, blev beskrevet for at interagere med RUSH, et medlem af familien af transkriptionsfaktorer, der ombygger kromatin.

a-type-lamin–LAP2a-komplekser interagerer med retinoblastomproteinet (pRb), mens Lap2-Roli binder til musekimcelle mindre (mGCL), som interagerer med transkriptionsfaktoren E2F-associeret dp. Disse proteiner kan således regulere E2F-aktivitet og cellecyklusprogression. A-kinase-forankringsprotein AKAP149 er et protein fra det endoplasmatiske retikulum og den ydre kernemembran (ONM), som også associeres med phosphatasen PP1 og er vigtig for post-mitotisk laminatsamling.

LBR blev identificeret som en del af et enormt kompleks, der også indeholder det integrerede membranprotein p18, en LBR-kinase og p32 / 34, et protein med lav molekylvægt.

bortset fra de integrerede membranproteiner i lamina er POM121 og gp 210 blevet identificeret som transmembrankomponenter i det nukleare porekompleks.