tripeptidet Arg-Gly-Asp (RGD) består af arginin, glycin og aspartat. Det blev oprindeligt identificeret som aminosyresekvensen i det ekstracellulære matricsprotein fibronectin, der medierer cellebinding. RGD – cellebindingssekvensen er siden blevet identificeret i andre ekstracellulære matricsproteiner, herunder vitronectin og laminin. Familien af membranproteiner kendt som integriner fungerer som receptorer for disse celleadhæsionsmolekyler via RGD-motivet. En delmængde af integrinerne genkender RGD-motivet i deres ligander, hvis binding formidler både celle-substrat og Celle-Celle-interaktioner. Disse integriner omfatter av-lus3, lus5 lus1 og AIIB lus3.

RGD-domænet er både tilstrækkeligt og uundværligt for cellemembranbinding. Som sådan har RGD-cellebindende motiv højeste relevans inden for onkologi, vævsteknik og regenerativ medicin. På grund af deres celleklæbende aktivitet inkorporeres RGD-peptider ofte i biomaterialer designet til at fremme sårheling. RGD er også en vigtig peptidsekvens, der ofte bruges i målrettet terapi. For eksempel kan RGD-peptidet bruges til at målrette kræftceller, hvorpå cellemembranintegriner er opreguleret sammenlignet med sunde celler.

selvom det minimale sekvenspeptid RGD bevarer egenskaben ved celleadhæsion, er integrin-RGD-bindinger betydeligt svagere end integrin-fibronectinbindinger. Den reducerede vedhæftningsstyrke skyldes sandsynligvis både mangel på sekundær struktur og andre synergistiske domæner, nemlig PHSRN, der er til stede i proteinet i fuld længde. Desuden formidler proteindomæner i fuld længde differentielt cellemorfologi, cellemigration og celleproliferation sammenlignet med RGD alene.

andre minimumsekvensmotiver er blevet identificeret, herunder gfoger 30 aminosyresekvensen fra kollagen 1 og YGISR-og A5G81-sekvenserne fra laminin.