Die Kernlamina ist eine Gerüststruktur an der Kernperipherie und wird zur Aufrechterhaltung der Kernform, des Abstands von Kernporenkomplexen, der Organisation von Heterochromatin, der DNA-Replikation und der Regulation von Transkriptionsfaktoren benötigt. Die Lamina wird von Typ-V-Intermediärfilamentproteinen, A- und B-Typ-Laminen, gebildet, die sich zu einem Geflecht von 10-nm-Filamenten unter der inneren Kernmembran (INM) zusammensetzen. B-Typ-Lamine werden konstitutiv in allen somatischen Zellen exprimiert und enthalten eine stabile C-terminale Farnesylmodifikation, die eine enge Assoziation mit dem INM vermittelt. Lamine vom A-Typ werden nur in differenzierten Zellen exprimiert. Sie sind Bestandteile der peripheren Lamina und von Strukturen im Kerninneren. Die Lamina kann durch Nup153 mit Kernporenkörben verbunden sein.

Verschiedene integrale Membranproteine des INM sind ebenfalls Bestandteile der Lamina. Der Lamin-B-Rezeptor (LBR) enthält acht Transmembrandomänen und bindet an B-Typ-Lamine (B-Typ-Lamin-vermittelte Wechselwirkungen zwischen den Lamina- und INM-Proteinen sind grün dargestellt; La B). Nurim hat fünf Transmembrandomänen und MAN1 hat zwei vorhergesagte membranübergreifende Regionen. Ihre Wechselwirkung mit Laminen wurde noch nicht analysiert. Drei Isoformen von Lamina-assoziiertem Polypeptid 1 (LAP1A, LAP1B und LAP1C), Emerin und mindestens vier alternativ gespleißte Isoformen von LAP2 (β, ε, δ und γ) sind integrale Membranproteine vom Typ II, die jeweils einen nuklearen N-Terminus und eine einzelne Transmembrandomäne aufweisen. Während LAP1-Isoformen bevorzugt an A-Typ-Lamine binden (A-Typ-Lamin-Wechselwirkungen sind rot angedeutet; La A) und lap2-Isoformen an B-Typ-Lamine binden, assoziiert Emerin mit beiden Lamin-Typen. LAP2a ist die am weitesten verwandte alternativ gespleißte Isoform von LAP2, die nur den N-Terminus mit den anderen Isoformen teilt. Im Gegensatz zu LAP2ß ist LAP2a im Kerninneren lokalisiert und bildet Komplexe mit A-Typ-Laminen. Drei Proteine (alle LAP2-Isoformen, Emerin und MAN1) sind Mitglieder einer Familie, die durch eine 43-Rest-LEM-Domäne in der Nähe des N-Terminus definiert ist, die an der Bindung an ein chromosomales Protein, den Barrier to Autointegration Factor (BAF), beteiligt ist. Darüber hinaus bindet LBR an Heterochromatinprotein 1 (HP1), und LBR und LAP2ß interagieren mit HA95, einem chromosomalen Protein, das eine Homologie zum nuklearen A-Kinase-Ankerprotein aufweist. So können LEM-Domänenproteine, LBR und Lamine, die auch an Chromatin binden, an der Chromatinorganisation höherer Ordnung beteiligt sein. Kürzlich wurde beschrieben, dass ein INM-Protein mit neun membranübergreifenden Domänen, das Ringfinger-Bindungsprotein (RFBP), eine atypische ATPase vom Typ IV, mit RUSH interagiert, einem Mitglied der SWI / SNF-Familie von Transkriptionsfaktoren, die Chromatin remodellieren.

A-Typ-Lamin–LAP2a-Komplexe interagieren mit dem Retinoblastom-Protein (pRb), während LAP2ß an Mäusekeimzellproteine (MgCl) bindet, die mit dem Transkriptionsfaktor E2F-assoziiertes DP interagieren. Somit könnten diese Proteine die E2F-Aktivität und den Zellzyklusverlauf regulieren. Das A-Kinase-Ankerprotein AKAP149 ist ein Protein des endoplasmatischen Retikulums und der äußeren Kernmembran (ONM), das auch mit der Phosphatase PP1 assoziiert und für die postmitotische Laminogenese wichtig ist.

LBR wurde als Teil eines riesigen Komplexes identifiziert, der auch das integrale Membranprotein p18, eine LBR-Kinase, und p32/34, ein Protein mit niedrigem Molekulargewicht, enthält.

Neben den integralen Membranproteinen der Lamina wurden POM121 und gp 210 als Transmembrankomponenten des Kernporenkomplexes identifiziert.