Das Tripeptid Arg-Gly-Asp (RGD) besteht aus Arginin, Glycin und Aspartat. Es wurde ursprünglich als Aminosäuresequenz innerhalb des extrazellulären Matrixproteins Fibronektin identifiziert, das die Zellanhaftung vermittelt. Die RGD-Zellbindungssequenz wurde seitdem in anderen extrazellulären Matrixproteinen, einschließlich Vitronectin und Laminin, identifiziert. Die Familie der Membranproteine, die als Integrine bekannt sind, fungieren über das RGD-Motiv als Rezeptoren für diese Zelladhäsionsmoleküle. Eine Teilmenge der Integrine erkennt das RGD-Motiv innerhalb ihrer Liganden, deren Bindung sowohl Zell-Substrat- als auch Zell-Zell-Interaktionen vermittelt. Diese Integrine umfassen avß3, α5β1 und aIIbß3.

Die RGD-Domäne ist sowohl ausreichend als auch unverzichtbar für die Zellmembranbindung. Als solches hat das RGD-Zellbindungsmotiv höchste Relevanz in den Bereichen Onkologie, Tissue Engineering und Regenerative Medizin. Aufgrund ihrer zelladhäsiven Aktivität werden RGD-Peptide häufig in Biomaterialien eingebaut, die die Wundheilung fördern sollen. RGD ist auch eine wichtige Peptidsequenz, die häufig in der gezielten Therapie verwendet wird. Zum Beispiel kann das RGD-Peptid verwendet werden, um Krebszellen anzuvisieren, auf denen Zellmembranintegrine im Vergleich zu gesunden Zellen hochreguliert sind.

Obwohl das minimale Sequenzpeptid RGD die Eigenschaft der Zelladhäsion beibehält, sind Integrin-RGD-Bindungen erheblich schwächer als Integrin-Fibronektin-Bindungen. Die verringerte Haftfestigkeit ist wahrscheinlich sowohl auf das Fehlen einer Sekundärstruktur als auch auf andere synergistische Domänen, nämlich PHSRN, zurückzuführen, die im Protein voller Länge vorhanden sind. Darüber hinaus vermitteln Proteindomänen in voller Länge die Zellmorphologie, Zellmigration und Zellproliferation im Vergleich zu RGD allein.

Andere minimale Sequenzmotive wurden identifiziert, einschließlich der GFOGER 30-Aminosäuresequenz aus Collagen 1 und der YGISR- und A5G81-Sequenzen aus Laminin.