Richard Henderson (* 19. Juli 1945 in Edinburgh, Schottland), schottischer Biophysiker und Molekularbiologe, der als erster erfolgreich ein dreidimensionales Bild eines biologischen Moleküls mit atomarer Auflösung unter Verwendung einer als Kryoelektronenmikroskopie bekannten Technik erzeugte. Henderson Verfeinerung der bildgebenden Verfahren für die Kryo-Elektronenmikroskopie, in denen Biomoleküle eingefroren werden, in einer Weise, dass Sie Ihre natürliche Form behalten und werden dann visualisiert mit einem hochauflösenden Mikroskop, aktiviert die Forscher zu erfassen Bilder von zahlreichen biomolekularen Strukturen, die bisher nicht abgebildet werden konnte, mit anderen Mitteln. Für seine Arbeit erhielt er 2017 den Nobelpreis für Chemie (gemeinsam mit den Biophysikern Jacques Dubochet und Joachim Frank).Henderson wuchs in Edinburgh auf, wo er die Boroughmuir Secondary School besuchte und später Physik an der University of Edinburgh studierte, wo er 1966 einen Bachelor-Abschluss machte. Anschließend studierte er am Laboratory of Molecular Biology des Medical Research Council (MRC) der Universität Cambridge, wo er die Struktur eines Enzyms namens Chymotrypsin untersuchte. Er promovierte 1969. Nach einer kurzen Zeit als Postdoktorand an der Yale University kehrte Henderson 1973 zum MRC Laboratory of Molecular Biology zurück und schloss sich dort dem Forschungspersonal an. Er blieb für die Dauer seiner Karriere am MRC-Labor und war schließlich gemeinsamer Leiter der Abteilung für Strukturstudien (1986-2000) und Direktor (1996-2006).

In den 1970er Jahren arbeitete Henderson nach seinem Eintritt in das Forschungsteam des MRC Laboratory of Molecular Biology daran, die Elektronenmikroskopie zu verbessern und sie für die Bestimmung der Proteinstruktur anwendbar zu machen. Zu dieser Zeit war der Nutzen der Elektronenmikroskopie für biologische Materialien durch mehrere Faktoren begrenzt, einschließlich des inhärent geringen Kontrasts biologischer Materialien, der zu einer sehr geringen Elektronenstreuung führte, wobei Elektronen einfach durchströmt wurden, anstatt mit Proben zu kollidieren, um ein Bild zu erzeugen. Wenn die Auflösung jedoch erhöht wurde, zerstörte der Elektronenbeschuss, der notwendig war, um ein Bild zu erzeugen, biologische Proben. Andere Forscher hatten neue Präparationsmethoden wie die Negativfärbung entwickelt, um die Probleme zu überwinden, obwohl die resultierenden Bilder nur strukturelle Informationen mit niedriger Auflösung boten.

1975 beschrieb Henderson zusammen mit seinem MRC-Kollegen Nigel Unwin eine Präparationsmethode unter Verwendung einer Glucoselösung zur Konservierung von Proben in der Vakuumumgebung, die es ermöglichte, dünne Zellmembranschichten, die Tausende von Proteinen enthielten, über das Mikroskopgitter zu verteilen. Das Array erhöhte aufgrund seiner relativ großen Größe die Möglichkeit, visuelle Informationen (Beugungsmuster) zu sammeln, bevor die Probe zerstört wurde. Zusätzlich konnte durch Kippen der Probe in verschiedene Richtungen und anschließende Berechnung der Fourier-Transformation die dreidimensionale Struktur des Proteins in der Probe bestimmt werden. Auf diese Weise erzeugten Henderson und Unwin ein dreidimensionales Bild eines bakteriellen Proteins, das als Bakteriorhodopsin bekannt ist.

In den folgenden Jahren beschäftigte sich Henderson weiterhin mit technischen Problemen, die die erfolgreiche Erzeugung hochauflösender Bilder von Biomolekülen durch Elektronenmikroskopie verhinderten. 1990 gelang ihm ein großer Durchbruch und er zeigte, dass solche Bilder mit der Kryoelektronenmikroskopie erhalten werden konnten. Durch die Mittelung zahlreicher Kopien von Bildern einer Probe konnte Henderson die atomare Struktur von Bacteriorhodopsin erhalten — die erste atomare Struktur eines integralen Membranproteins. Die Ergebnisse ermöglichten es den Forschern, neue Einblicke in die Mechanismen zu gewinnen, nach denen Rhodopsinproteine funktionieren. Seine spätere Forschung konzentrierte sich auf die Elektronenmikroskopie von Einzelteilchen und die Bestimmung atomarer Strukturen großer nichtkristalliner Proteinanordnungen. Seine Arbeit an einzelnen Partikeln führte zu neuen Entdeckungen über strukturelle Aspekte von Biomolekülen, von denen die grundlegenden Strukturen vieler lange außerhalb der Reichweite traditioneller Mikroskopiemethoden lagen.

Neben dem Nobelpreis erhielt Henderson im Laufe seiner Karriere zahlreiche weitere Auszeichnungen und Ehrungen. Er war gewählter Fellow der Royal Society (1983), Foreign Associate der U.S. National Academy of Sciences (1998) und Fellow der Academy of Medical Sciences, London (1998). Er erhielt den Rosenstiel Award for Distinguished Work in Basic Medical Research (1991) und die Copley Medal der Royal Society (2016).