La lámina nuclear es una estructura de andamiaje en la periferia nuclear y es necesaria para el mantenimiento de la forma nuclear, el espaciamiento de los complejos de poros nucleares, la organización de la heterocromatina, la replicación del ADN y la regulación de los factores de transcripción. La lámina está formada por proteínas de filamentos intermedios de tipo V, láminas de tipo A y B, que se ensamblan para formar una malla de filamentos de 10 nm debajo de la membrana nuclear interna (INM). Las láminas de tipo B se expresan constitutivamente en todas las células somáticas y contienen una modificación de farnesyl terminal C estable, que media una estrecha asociación con el INM. Las láminas de tipo A se expresan solo en células diferenciadas. Son componentes de la lámina periférica y de estructuras en el interior nuclear. La lámina puede estar vinculada a cestas de poros nucleares a través de Nup153.

Varias proteínas integrales de membrana del INM también son componentes de la lámina. El receptor de la lámina B (LBR) contiene ocho dominios transmembrana y se une a las láminas de tipo B (las interacciones mediadas por la lámina de tipo B que involucran la lámina y las proteínas INM se muestran en verde; La B). Nurim tiene cinco dominios transmembrana, y MAN1 tiene dos regiones de expansión de membrana predichas. Su interacción con las láminas aún no ha sido analizada. Tres isoformas de polipéptido 1 asociado a lámina (LAP1A, LAP1B y LAP1C), emerina, y al menos cuatro isoformas de LAP2 (β, ε, δ y γ) son proteínas integrales de membrana de tipo II que tienen un terminal N nuclear y un único dominio transmembrana. Mientras que las isoformas LAP1 se unen preferentemente a láminas de tipo A (las interacciones de lámina de tipo A se indican en rojo; La A), y LAP2ß a láminas de tipo B, emerin se asocia con ambos tipos de láminas. LAP2a es la isoforma de empalme alternativo más lejana de LAP2, compartiendo solo el N-terminal con las otras isoformas. A diferencia de LAP2ß, LAP2a se localiza en el interior nuclear y forma complejos con láminas de tipo A. Tres proteínas (todas las isoformas LAP2, emerina y MAN1) son miembros de una familia definida por un ‘dominio LEM’ de 43 residuos cerca del terminal N, que participa en la unión a una proteína cromosómica, barrera al factor de autointegración (BAF). Además, LBR se une a la proteína heterocromatina 1 (HP1), y LBR y LAP2ß interactúan con HA95, una proteína cromosómica que tiene homología a la proteína de anclaje de la A-quinasa nuclear. Por lo tanto, las proteínas de dominio LEM, LBR y láminas, que también se unen a la cromatina, pueden estar involucradas en la organización de la cromatina de orden superior. Recientemente, se describió que una proteína INM que tiene nueve dominios de membrana, la proteína de unión al dedo anular (RFBP), una ATPasa atípica de tipo IV, interactúa con RUSH, un miembro de la familia de factores de transcripción SWI/SNF que remodelan la cromatina.

Los complejos de lámina-LAP2a de tipo A interactúan con la proteína de retinoblastoma (pRb), mientras que el LAP2ß se une a menos células germinativas de ratón (MgCl), lo que interactúa con la DP asociada al factor de transcripción E2F. Por lo tanto, estas proteínas podrían regular la actividad E2F y la progresión del ciclo celular. La proteína de anclaje de la A-quinasa AKAP149 es una proteína del retículo endoplásmico y de la membrana nuclear externa (ONM), que se asocia también con la fosfatasa PP1 y es importante para el ensamblaje de láminas postmitóticas.

LBR se identificó como parte de un enorme complejo que también contiene la proteína de membrana integral p18, una quinasa LBR y p32/34, una proteína de bajo peso molecular.

Aparte de las proteínas integrales de membrana de la lámina, POM121 y gp 210 se han identificado como componentes transmembrana del complejo de poros nucleares.