Richard Henderson, (Edimburgo, Escocia, 19 de julio de 1945), biofísico y biólogo molecular escocés que fue el primero en producir con éxito una imagen tridimensional de una molécula biológica a resolución atómica utilizando una técnica conocida como microscopía crioelectrónica. El refinamiento de Henderson de los métodos de imagen para la microscopía crioelectrónica, en la que las biomoléculas se congelan de tal manera que les permite conservar su forma natural y luego se visualizan con un microscopio de alta resolución, permitió a los investigadores capturar imágenes de numerosas estructuras biomoleculares que anteriormente no se podían obtener por otros medios. Fue galardonado con el Premio Nobel de Química de 2017 (compartido con los biofísicos Jacques Dubochet y Joachim Frank) por su trabajo.Henderson creció en Edimburgo, donde asistió a la Escuela Secundaria Boroughmuir y más tarde estudió física en la Universidad de Edimburgo, completando una licenciatura en 1966. Posteriormente estudió en el Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica (MRC) de la Universidad de Cambridge, donde investigó la estructura de una enzima conocida como quimotripsina. Se graduó con un doctorado en 1969. En 1973, después de un breve período como becario postdoctoral en la Universidad de Yale, Henderson regresó al Laboratorio de Biología Molecular del MRC, uniéndose al personal de investigación allí. Permaneció en el laboratorio de MRC durante toda su carrera, y finalmente se desempeñó como Jefe Conjunto de la División de Estudios Estructurales (1986-2000) y Director (1996-2006).

En la década de 1970, después de unirse al personal de investigación en el Laboratorio de Biología Molecular del MRC, Henderson trabajó para mejorar la microscopía electrónica, haciéndola aplicable para la determinación de la estructura de las proteínas. En ese momento, la utilidad de la microscopía electrónica para materiales biológicos estaba limitada por múltiples factores, incluido el contraste inherentemente bajo de los materiales biológicos, que resultó en muy poca dispersión de electrones, con electrones que simplemente viajaban en lugar de chocar con especímenes para producir una imagen. Sin embargo, cuando se aumentó la resolución, el bombardeo electrónico necesario para producir una imagen destruyó los especímenes biológicos. Otros investigadores habían desarrollado nuevos métodos de preparación, como la tinción negativa, para tratar de superar los problemas, aunque las imágenes resultantes solo ofrecían información estructural de baja resolución.

En 1975, junto con Nigel Unwin, colega de MRC, Henderson describió un método de preparación utilizando una solución de glucosa para la preservación de muestras en el ambiente de vacío, que permitía que láminas delgadas de membrana celular, que contenían miles de proteínas, se extendieran a través de la rejilla del microscopio. La matriz, debido a su tamaño relativamente grande, aumentó la oportunidad de recopilar información visual (patrones de difracción) antes de que la muestra fuera destruida. Además, al inclinar la muestra en diferentes direcciones y luego calcular la transformada de Fourier, se pudo determinar la estructura tridimensional de la proteína en la muestra. De esta manera, Henderson y Unwin generaron una imagen tridimensional de una proteína bacteriana conocida como bacteriorodopsina.

En los años siguientes, Henderson continuó abordando problemas técnicos que impidieron la generación exitosa de imágenes de alta resolución de biomoléculas mediante microscopía electrónica. En 1990, hizo un gran avance, mostrando que tales imágenes se podían obtener con microscopía crioelectrónica. Al promediar numerosas copias de imágenes de un espécimen, Henderson pudo obtener la estructura atómica de la bacteriorodopsina, la primera estructura atómica de una proteína de membrana integral. Los hallazgos permitieron a los investigadores obtener una nueva visión de los mecanismos por los que funcionan las proteínas de rodopsina. Su investigación posterior se centró en la microscopía electrónica de partículas individuales y la determinación de estructuras atómicas de grandes conjuntos de proteínas no cristalina. Su trabajo sobre partículas individuales llevó a nuevos descubrimientos sobre aspectos estructurales de biomoléculas, las estructuras fundamentales de muchas de las cuales habían estado más allá del alcance de los métodos de microscopía tradicionales.Además del Premio Nobel, Henderson recibió numerosos premios y honores durante su carrera. Fue miembro electo de la Royal Society (1983), asociado extranjero de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos (1998) y miembro de la Academia de Ciencias Médicas de Londres (1998). Recibió el Premio Rosenstiel por su Trabajo Distinguido en Investigación Médica Básica (1991) y la Medalla Copley de la Royal Society (2016).