Le tripeptide Arg-Gly-Asp (RGD) se compose d’Arginine, de glycine et d’Aspartate. Il a été identifié à l’origine comme la séquence d’acides aminés au sein de la protéine de la matrice extracellulaire fibronectine qui médie la fixation cellulaire. La séquence de liaison des cellules RGD a depuis été identifiée dans d’autres protéines de la matrice extracellulaire, y compris la vitronectine et la laminine. La famille des protéines membranaires appelées intégrines agit comme récepteurs pour ces molécules d’adhésion cellulaire via le motif RGD. Un sous-ensemble des intégrines reconnaît le motif RGD au sein de leurs ligands, dont la liaison médie à la fois les interactions cellule-substrat et cellule-cellule. Ces intégrines comprennent avß3, α5β1 et aIIbß3.

Le domaine RGD est à la fois suffisant et indispensable pour la liaison de la membrane cellulaire. En tant que tel, le motif de liaison cellulaire RGD a une pertinence suprême dans les domaines de l’oncologie, de l’ingénierie tissulaire et de la médecine régénérative. En raison de leur activité adhésive cellulaire, les peptides RGD sont fréquemment incorporés dans des biomatériaux conçus pour favoriser la cicatrisation des plaies. Le RGD est également une séquence peptidique importante souvent utilisée en thérapie ciblée. Par exemple, le peptide RGD peut être utilisé pour cibler les cellules cancéreuses sur lesquelles les intégrines membranaires cellulaires sont régulées par rapport aux cellules saines.

Bien que le peptide de séquence minimale RGD conserve la propriété d’adhérence cellulaire, les liaisons intégrine-RGD sont considérablement plus faibles que les liaisons intégrine-fibronectine. La force d’adhérence réduite est probablement due à la fois à l’absence de structure secondaire et à d’autres domaines synergiques, à savoir le PHSRN, présent dans la protéine pleine longueur. De plus, les domaines protéiques de pleine longueur médient de manière différentielle la morphologie cellulaire, la migration cellulaire et la prolifération cellulaire par rapport à la RGD seule.

D’autres motifs de séquences minimales ont été identifiés, notamment la séquence d’acides aminés GFOGER 30 du collagène 1 et les séquences YGISR et A5G81 de la laminine.