La lamina nucléaire est une structure d’échafaudage à la périphérie nucléaire et est nécessaire au maintien de la forme nucléaire, à l’espacement des complexes de pores nucléaires, à l’organisation de l’hétérochromatine, à la réplication de l’ADN et à la régulation des facteurs de transcription. La lame est formée de protéines de filaments intermédiaires de type V, des lamines de type A et B, qui s’assemblent pour former un maillage de filaments de 10 nm sous la membrane nucléaire interne (INM). Les lamines de type B sont exprimées de manière constitutive dans toutes les cellules somatiques et contiennent une modification farnésyle C-terminale stable, qui médie une association étroite avec l’INM. Les lamines de type A ne sont exprimées que dans des cellules différenciées. Ce sont des composants de la lame périphérique et des structures de l’intérieur nucléaire. La lame peut être reliée à des paniers de pores nucléaires par Nup153.

Diverses protéines membranaires intégrales de l’INM sont également des composants de la lame. Le récepteur de la lamine B (LBR) contient huit domaines transmembranaires et se lie aux lamines de type B (Les interactions médiées par la lamine de type B impliquant les protéines lamina et INM sont représentées en vert; La B). Nurim a cinq domaines transmembranaires, et MAN1 a deux régions couvrant la membrane prédites. Leur interaction avec les lamines n’a pas encore été analysée. Trois isoformes du polypeptide 1 associé à la lame (LAP1A, LAP1B et LAP1C), l’émérine, et au moins quatre isoformes alternativement épissées de LAP2 (β, ε, δ et γ) sont des protéines membranaires intégrales de type II qui ont chacune une extrémité N nucléaire et un seul domaine transmembranaire. Alors que les isoformes LAP1 se lient préférentiellement aux lamines de type A (les interactions type A-lamine sont indiquées en rouge; La A), et LAP2ß aux lamines de type B, emerin s’associe aux deux types de lamines. LAP2a est l’isoforme alternativement épissée la plus éloignée de LAP2, ne partageant que le N-terminus avec les autres isoformes. Contrairement au LAP2ß, le LAP2a est localisé à l’intérieur du noyau et forme des complexes avec des lamines de type A. Trois protéines (toutes les isoformes LAP2, emerin et MAN1) font partie d’une famille définie par un « domaine LEM » à 43 résidus près de la terminaison N, qui est impliqué dans la liaison à une protéine chromosomique, barrière au facteur d’auto-intégration (FBA). De plus, LBR se lie à la protéine hétérochromatine 1 (HP1), et LBR et LAP2ß interagissent avec HA95, une protéine chromosomique qui a une homologie avec la protéine d’ancrage de l’A-kinase nucléaire. Ainsi, les protéines à domaine LEM, les LBR et les lamines, qui se lient également à la chromatine, peuvent être impliquées dans l’organisation de la chromatine d’ordre supérieur. Récemment, une protéine INM qui possède neuf domaines couvrant la membrane, la protéine de liaison à l’annulaire (RFBP), une ATPase atypique de type IV, a été décrite pour interagir avec RUSH, un membre de la famille des facteurs de transcription SWI / SNF qui remodèlent la chromatine.

Les complexes de type A–lamine-LAP2a interagissent avec la protéine du rétinoblastome (pRb), tandis que LAP2ß se lie à la cellule germinale de souris less (mGCL), qui interagit avec le facteur de transcription DP associé à E2F. Ainsi, ces protéines pourraient réguler l’activité E2F et la progression du cycle cellulaire. La protéine d’ancrage de l’A-kinase AKAP149 est une protéine du réticulum endoplasmique et de la membrane nucléaire externe (ONM), qui s’associe également à la phosphatase PP1 et est importante pour l’assemblage de lamines post-mitotiques.

LBR a été identifié comme faisant partie d’un énorme complexe qui contient également la protéine membranaire intégrale p18, une kinase LBR et p32/34, une protéine de faible poids moléculaire.

Mis à part les protéines membranaires intégrales de la lame, POM121 et gp 210 ont été identifiés comme des composants transmembranaires du complexe poreux nucléaire.