Richard Henderson, né le 19 juillet 1945 à Édimbourg, en Écosse, est un biophysicien et biologiste moléculaire écossais qui fut le premier à produire avec succès une image tridimensionnelle d’une molécule biologique à résolution atomique en utilisant une technique connue sous le nom de cryo-microscopie électronique. Le perfectionnement des méthodes d’imagerie de la cryo-microscopie électronique par Henderson, dans lesquelles les biomolécules sont congelées de manière à conserver leur forme naturelle et sont ensuite visualisées avec un microscope à haute résolution, a permis aux chercheurs de capturer des images de nombreuses structures biomoléculaires qui auparavant ne pouvaient pas être imagées par d’autres moyens. Il a reçu le Prix Nobel de chimie 2017 (partagé avec les biophysiciens Jacques Dubochet et Joachim Frank) pour ses travaux.

Henderson a grandi à Édimbourg, où il a fréquenté l’École secondaire Boroughmuir et a ensuite étudié la physique à l’Université d’Édimbourg, obtenant un baccalauréat en 1966. Il a ensuite étudié au Laboratoire de biologie moléculaire du Medical Research Council (MRC) de l’Université de Cambridge, où il a étudié la structure d’une enzyme connue sous le nom de chymotrypsine. Il a obtenu son doctorat en 1969. En 1973, après un bref séjour en tant que boursier postdoctoral à l’Université de Yale, Henderson est retourné au Laboratoire de biologie moléculaire du MRC, y rejoignant le personnel de recherche. Il est resté au laboratoire du MRC pendant toute sa carrière, où il a été Co-Chef de la Division des Études structurelles (1986-2000) et Directeur (1996-2006).

Dans les années 1970, après avoir rejoint le personnel de recherche du Laboratoire de biologie moléculaire du MRC, Henderson a travaillé à l’amélioration de la microscopie électronique, la rendant applicable à la détermination de la structure des protéines. À l’époque, l’utilité de la microscopie électronique pour les matériaux biologiques était limitée par de multiples facteurs, y compris le contraste intrinsèquement faible des matériaux biologiques, qui entraînait très peu de diffusion d’électrons, les électrons voyageant simplement plutôt que d’entrer en collision avec des spécimens pour produire une image. Cependant, lorsque la résolution a été augmentée, le bombardement électronique nécessaire pour produire une image a détruit des échantillons biologiques. D’autres chercheurs avaient mis au point de nouvelles méthodes de préparation, telles que la coloration négative, pour tenter de surmonter les problèmes, bien que les images résultantes n’offraient que des informations structurelles à basse résolution.

En 1975, avec son collègue du MRC Nigel Unwin, Henderson a décrit une méthode de préparation utilisant une solution de glucose pour la conservation des échantillons dans l’environnement sous vide, qui a permis de répartir de fines feuilles de membrane cellulaire contenant des milliers de protéines sur la grille du microscope. Le réseau, en raison de sa taille relativement grande, a augmenté la possibilité de collecter des informations visuelles (motifs de diffraction) avant que l’échantillon ne soit détruit. De plus, en inclinant l’échantillon dans des directions différentes, puis en calculant la transformée de Fourier, la structure tridimensionnelle de la protéine dans l’échantillon a pu être déterminée. De cette façon, Henderson et Unwin ont généré une image tridimensionnelle d’une protéine bactérienne connue sous le nom de bactériorhodopsine.

Au cours des années qui ont suivi, Henderson a continué à résoudre les problèmes techniques qui empêchaient la production réussie d’images à haute résolution de biomolécules par microscopie électronique. En 1990, il a fait une percée majeure, montrant que de telles images pouvaient être obtenues par cryo-microscopie électronique. En faisant la moyenne de nombreuses copies d’images d’un spécimen, Henderson a pu obtenir la structure atomique de la bactériorhodopsine — la première structure atomique d’une protéine membranaire intégrale. Les résultats ont permis aux chercheurs de mieux comprendre les mécanismes par lesquels les protéines de rhodopsine fonctionnent. Ses recherches ultérieures se sont concentrées sur la microscopie électronique à particule unique et la détermination des structures atomiques de grands assemblages protéiques non cristallins. Ses travaux sur les particules uniques ont conduit à de nouvelles découvertes sur les aspects structurels des biomolécules, dont les structures fondamentales étaient depuis longtemps hors de portée des méthodes de microscopie traditionnelles.

En plus du prix Nobel, Henderson a reçu de nombreux autres prix et distinctions au cours de sa carrière. Il a été membre élu de la Royal Society (1983), associé étranger de l’Académie nationale des Sciences des États-Unis (1998) et membre de l’Académie des Sciences médicales de Londres (1998). Il a reçu le Prix Rosenstiel pour ses travaux distingués en recherche médicale Fondamentale (1991) et la Médaille Copley de la Royal Society (2016).