A nukleáris lamina egy állványszerkezet a nukleáris periférián, és szükséges a nukleáris alak fenntartásához, a nukleáris póruskomplexek távolságához, a heterokromatin szervezéséhez, a DNS replikációhoz és a transzkripciós faktorok szabályozásához. A laminát V. típusú közbenső szálfehérjék, A – és B-típusú rétegek alkotják, amelyek 10 nm-es szálakból álló hálót alkotnak a belső magmembrán (INM) alatt. A B-típusú rétegek konstitutív módon expresszálódnak minden szomatikus sejtben, és stabil C-terminális farnezil-módosítást tartalmaznak, amely szoros kapcsolatot közvetít az INM-Mel. Az A-típusú laminokat csak differenciált sejtekben fejezik ki. Ezek a perifériás lamina és a nukleáris belső struktúrák alkotóelemei. A lamina a nup153-on keresztül kapcsolódhat a nukleáris póruskosarakhoz.

az INM különböző integrált membránfehérjéi szintén a lamina összetevői. A lamin B receptor (LBR) nyolc transzmembrán domént tartalmaz, és B-típusú laminokhoz kötődik (a Lamin és az INM fehérjéket érintő B-típusú lamin-mediált kölcsönhatások zöld színnel jelennek meg; La B). A nurimnek öt transzmembrán doménje van, a MAN1-nek pedig két előre jelzett membrán-átívelő régiója van. A laminokkal való kölcsönhatásukat még nem elemezték. A lamina-asszociált 1-es polipeptid három izoformája (LAP1A, LAP1B és LAP1C), az emerin, és a LAP2 legalább négy alternatív módon splicelt izoformája (stb.) II. típusú integrált membránfehérjék, amelyek mindegyikének van egy N-terminális magja és egyetlen transzmembrán doménje. Míg a LAP1 izoformák elsősorban az A-típusú laminokhoz kötődnek (az A-típusú lamin kölcsönhatások pirossal vannak jelölve; La A), A Lap2 pedig a B-típusú laminokhoz, az emerin mindkét lamin típushoz társul. A LAP2a a Lap2 legtávolabbi rokonságban álló alternatív módon összekapcsolt izoformája, amely csak az N-terminált osztja meg a többi izoformával. A Lap2-vel ellentétben a Lap2a a nukleáris belső térben helyezkedik el, és komplexeket képez A-típusú laminokkal. Három fehérje (az összes LAP2 izoforma, az emerin és a MAN1) egy olyan család tagja, amelyet egy 43-maradék ‘LEM domén’ határoz meg az N-terminális közelében, amely részt vesz a kromoszóma fehérjéhez való kötődésben, az autointegrációs faktor gátja (BAF). Ezen kívül az LBR kötődik az 1-es heterokromatin fehérjéhez (HP1), az LBR és a Lap2-höz pedig a HA95 kromoszómafehérjével lép kölcsönhatásba, amely homológiával rendelkezik a nukleáris a-kináz rögzítő fehérjével. Így a LEM-domén fehérjék, az LBR és a laminok, amelyek szintén kötődnek a kromatinhoz, részt vehetnek a magasabb rendű kromatin szervezésben. Nemrégiben egy INM fehérje, amelynek kilenc membrán-átívelő doménje van, gyűrűsujj-kötő fehérje (RFBP), egy atipikus IV típusú ATPáz, leírták, hogy kölcsönhatásba lép a Rush-szal, az SWI/SNF család tagjával transzkripciós faktorok, amelyek átalakítják a kromatint.

az a-típusú lamin-LAP2a komplexek kölcsönhatásba lépnek a retinoblastoma fehérjével (pRb), míg a Lap2 6db az egér csírasejthez (MgCl) kötődik, amely kölcsönhatásba lép az E2F transzkripciós faktorral társított DP–vel. Így ezek a fehérjék szabályozhatják az E2F aktivitást és a sejtciklus progresszióját. Az a-kináz-rögzítő akap149 fehérje az endoplazmatikus retikulum és a külső magmembrán (ONM) fehérje, amely a PP1 foszfatázhoz is kapcsolódik, és fontos a poszt-mitotikus laminálás szempontjából.

az LBR-t egy hatalmas komplex részeként azonosították, amely tartalmazza a P18 integrál membránfehérjét, az LBR kinázt és a P32/34-et, egy kis molekulatömegű fehérjét.

a lamina integrál membránfehérjéin kívül a pom121-et és a gp 210-et a nukleáris póruskomplex transzmembrán komponenseiként azonosították.