az Arg-Gly-Asp (RGD) tripeptid arginint, glicint és aszpartátot tartalmaz. Eredetileg az extracelluláris mátrixfehérje fibronektin aminosav-szekvenciájaként azonosították, amely közvetíti a sejtek kötődését. Az RGD sejtkötési szekvenciát azóta más extracelluláris mátrixfehérjékben is azonosították, beleértve a vitronektint és a laminint. Az integrinek néven ismert membránfehérjék családja receptorként működik ezeknek a sejtadhéziós molekuláknak az RGD motívumon keresztül. Az integrinek egy részhalmaza felismeri az RGD motívumot ligandumaikban, amelynek kötődése közvetíti mind a sejt-szubsztrát, mind a sejt-sejt kölcsönhatásokat. Ezek közé az integrinek közé tartozik az AV-3, a-5-1 és az AIIB-3.

az RGD domén elegendő és nélkülözhetetlen a sejtmembrán kötődéséhez. Mint ilyen, az RGD sejtkötő motívum kiemelkedő jelentőséggel bír az onkológia, a szöveti tervezés és a regeneratív orvoslás területén. Sejt-tapadó aktivitásuk miatt az RGD peptideket gyakran beépítik a sebgyógyulást elősegítő biológiai anyagokba. Az RGD szintén fontos peptidszekvencia, amelyet gyakran használnak a célzott terápiában. Például az RGD peptid felhasználható olyan rákos sejtek megcélzására, amelyeken a sejtmembrán integrinek az egészséges sejtekhez képest fel vannak szabályozva.

bár a minimális szekvencia peptid RGD megtartja a sejtadhézió tulajdonságát, az integrin-RGD kötések lényegesen gyengébbek, mint az integrin-fibronektin kötések. A csökkent adhéziós szilárdság valószínűleg mind a másodlagos szerkezet hiányának, mind más szinergikus doméneknek, nevezetesen a teljes hosszúságú fehérjében jelen lévő PHSRN-nek köszönhető. Továbbá, a teljes hosszúságú fehérje domének különbözőképpen közvetítik a sejtmorfológiát, a sejtmigrációt és a sejtproliferációt, mint az RGD önmagában.

egyéb minimális szekvencia motívumokat is azonosítottak, beleértve a gfoger 30 aminosav szekvenciát a kollagén 1-ből és az ygisr és a5g81 szekvenciákat a lamininből.