Richard Henderson, (született július 19, 1945, Edinburgh, Skócia), skót biofizikus és molekuláris biológus, aki volt az első, aki sikeresen előállítani egy háromdimenziós képet egy biológiai molekula atomi felbontású technikával ismert krio-elektronmikroszkópia. Henderson krio-elektronmikroszkópos képalkotó módszereinek finomítása, amelyben a biomolekulákat oly módon fagyasztják le, hogy megőrizzék természetes alakjukat, majd nagy felbontású mikroszkóppal vizualizálják őket, lehetővé tette a kutatók számára, hogy számos olyan biomolekuláris struktúráról készítsenek képeket, amelyeket korábban más módon nem lehetett leképezni. 2017-ben kémiai Nobel-díjat kapott (Jacques Dubochet és Joachim Frank biofizikusokkal megosztva) munkájáért.

Henderson Edinburgh-ban nevelkedett, ahol a Boroughmuir Középiskolába járt, majd később fizikát tanult a Edinburgh-i Egyetem, 1966-ban fejezte be az alapképzést. Ezt követően a Cambridge-i Egyetem Orvosi Kutatási Tanácsának (MRC) Molekuláris Biológiai laboratóriumában tanult, ahol a kimotripszin néven ismert enzim szerkezetét vizsgálta. 1969-ben doktorált. 1973-ban, rövid posztdoktori posztot követően Yale Egyetem, Henderson visszatért az MRC Molekuláris Biológiai laboratóriumába, csatlakozva az ottani kutatószemélyzethez. Pályafutása végéig az MRC laboratóriumában maradt, végül a strukturális tanulmányok osztályának közös vezetője (1986-2000) és igazgatója (1996-2006) volt.

Az 1970-es években, miután csatlakozott az MRC Molekuláris Biológiai Laboratóriumának kutatócsoportjához, Henderson azon dolgozott, hogy javítsa az elektronmikroszkópiát, így alkalmazható a fehérje szerkezetének meghatározására. Abban az időben az elektronmikroszkópia hasznosságát a biológiai anyagok esetében több tényező korlátozta, beleértve a biológiai anyagok eredendően alacsony kontrasztját, ami nagyon kevés elektronszórást eredményezett, az elektronok egyszerűen áthaladtak, nem pedig ütköztek a mintákkal, hogy képet készítsenek. A felbontás növelésekor azonban a kép előállításához szükséges elektronbombázás elpusztította a biológiai mintákat. Más kutatók új előkészítési módszereket fejlesztettek ki, mint például a negatív festés, hogy megpróbálják leküzdeni a problémákat, bár a kapott képek csak alacsony felbontású szerkezeti információkat szolgáltattak.

1975-ben az MRC kollégájával együtt Nigel Unwin, Henderson leírt egy előkészítési módszert glükózoldat alkalmazásával a minta megőrzésére vákuum környezetben, amely lehetővé tette a vékony sejtmembrán lemezek, amelyek több ezer fehérjét tartalmaznak, hogy elterjedjenek a mikroszkóp rácsán. A tömb viszonylag nagy mérete miatt növelte a vizuális információk (diffrakciós minták) gyűjtésének lehetőségét a minta megsemmisítése előtt. Ezenkívül a minta különböző irányokba billentésével, majd a Fourier-transzformáció kiszámításával meghatározható a mintában lévő fehérje háromdimenziós szerkezete. Így Henderson és Unwin háromdimenziós képet készített a bakteriorodopszin néven ismert baktériumfehérjéről.

a következő években Henderson folytatta a technikai problémák kezelését, amelyek megakadályozták a biomolekulák nagy felbontású képeinek elektronmikroszkópos előállítását. 1990-ben jelentős áttörést hajtott végre, megmutatva, hogy ilyen képeket krio-elektronmikroszkóppal lehet előállítani. A minta képeinek számos példányának átlagolásával Henderson képes volt megszerezni a bakteriorodopszin atomszerkezetét-az integrált membránfehérje első atomszerkezetét. Az eredmények lehetővé tették a kutatók számára, hogy új betekintést nyerjenek a rodopszin fehérjék működésének mechanizmusaiba. Későbbi kutatásai az egyrészes elektronmikroszkópiára és a nagy, nem kristályos fehérjeegységek atomszerkezetének meghatározására összpontosítottak. Az egyes részecskékkel kapcsolatos munkája új felfedezésekhez vezetett a biomolekulák szerkezeti szempontjairól, amelyek közül sok alapvető szerkezete már régóta meghaladta a hagyományos mikroszkópos módszereket.

a Nobel-díj mellett Henderson számos más díjat és kitüntetést kapott karrierje során. A Royal Society választott tagja (1983), az amerikai Nemzeti Tudományos Akadémia külföldi munkatársa (1998), valamint a londoni Orvostudományi Akadémia munkatársa (1998). 1991-ben megkapta a Rosenstiel-díjat az orvosi alapkutatásban végzett Kiváló Munkáért és a Royal Society Copley-érmét (2016).