リチャード-ヘンダーソン（Richard Henderson、1945年7月19日生まれ、エディンバラ、スコットランド）は、スコットランドの生物物理学者、分子生物学者であり、クライオ電子顕微鏡として知られている技術を用いて原子分解能で生物分子の三次元画像を生成することに成功した最初の人であった。 ヘンダーソンは、生体分子を自然な形を保つように凍結させ、高分解能顕微鏡で可視化するクライオ電子顕微鏡のイメージング法を改良し、これまで他の手段ではイメージングできなかった多数の生体分子構造の画像を撮影することを可能にした。 2017年のノーベル化学賞（生物物理学者のジャック-デュボシェとヨアヒム-フランクと共同）を受賞した。

ヘンダーソンはエディンバラで育ち、ボロミュア中等学校に通い、後にエディンバラ大学で物理学を学び、1966年に学士号を取得した。 その後、ケンブリッジ大学の分子生物学の医学研究評議会（MRC）研究室で学び、キモトリプシンとして知られる酵素の構造を研究した。 1969年に博士号を取得した。 1973年、イェール大学のポスドク研究員としての短期間の後、ヘンダーソンはMrc分子生物学研究室に戻り、そこで研究スタッフに加わった。 彼は彼のキャリアの期間のためにMRC研究所に残り、最終的には構造研究部門の共同ヘッド（1986年-2000年）とディレクター（1996年-2006年）を務めました。

1970年代、Mrc分子生物学研究所の研究スタッフに加わった後、ヘンダーソンは電子顕微鏡を改善し、タンパク質構造の決定に適用できるようにしました。 当時、生物学的材料に対する電子顕微鏡の有用性は、生物学的材料の本質的に低いコントラストを含む複数の要因によって制限されており、電子散乱は非常に少なく、電子は試料と衝突するのではなく単に通過して画像を生成する。 しかし、解像度が高くなると、画像を生成するために必要な電子衝撃は生物学的試料を破壊した。 他の研究者は、この問題を克服しようとするために、負の染色などの新しい調製方法を開発しましたが、得られた画像は低解像度の構造情報しか提

1975年、Mrcの同僚Nigel Unwinとともに、ヘンダーソンは真空環境でのサンプル保存のためのグルコース溶液を用いた調製法を説明し、何千ものタンパク質を含む細 アレイは、その比較的大きなサイズのために、サンプルが破壊される前に視覚情報（回折パターン）を収集する機会を増加させた。 さらに，試料を異なる方向に傾け，Ｆｏｕｒｉｅｒ変換を計算することにより，試料中のタンパク質の三次元構造を決定することができた。 このようにして、HendersonとUnwinはbacteriorhodopsinとして知られている細菌タンパク質の三次元画像を生成しました。

その後、ヘンダーソンは電子顕微鏡による生体分子の高解像度画像の生成を成功させることを妨げる技術的な問題に取り組み続けました。 1990年、彼はそのような画像がクライオ電子顕微鏡で得ることができることを示し、大きな進歩を遂げました。 標本の画像の多数のコピーを平均化することにより、ヘンダーソンはバクテリオロドプシンの原子構造を得ることができた—積分膜タンパク質の最初の原子構造。 この知見は、研究者がロドプシン蛋白質が機能するメカニズムに新しい洞察を得ることを可能にした。 彼の後の研究は、単一粒子電子顕微鏡と大きな非結晶タンパク質集合体の原子構造の決定に焦点を当てた。 単一粒子に関する彼の研究は、生体分子の構造的側面に関する新しい発見をもたらし、その多くの基本的な構造は、伝統的な顕微鏡法の手の届かな

ノーベル賞に加えて、ヘンダーソンは彼のキャリアの間に他の多くの賞と名誉を受けました。 王立協会フェロー（1983年）、米国国立科学アカデミー外国人准教授（1998年）、ロンドン医学アカデミーフェロー（1998年）を務めた。 彼は基礎医学研究における著名な仕事のためのローゼンスティエル賞（1991年）と王立協会のコプリーメダル（2016年）を受賞しました。