核ラミナは核周辺の足場構造であり、核の形状の維持、核孔複合体の間隔、ヘテロクロマチンの組織化、DNA複製、転写因子の調節に必要とされる。 ラミナは、内部核膜（INM）の下に10nmのフィラメントのメッシュワークを形成するために組み立てるV型中間フィラメントタンパク質、A型およびB型ラミン B型ラミンは、構成的にすべての体細胞で発現し、INMとの緊密な関連を仲介する安定したC末端ファルネシル修飾を含んでいます。 A型ラミンは、分化した細胞でのみ発現される。 それらは、周辺層の構成要素であり、核内部の構造の構成要素である。 ラミナはNup153を介して核孔バスケットにリンクされている可能性があります。

INMの様々な一体膜タンパク質も薄層の成分である。 ラミンB受容体（LBR）は、八つの膜貫通ドメインを含み、B型ラミンに結合する（ラミナとINMタンパク質を含むB型-ラミン媒介相互作用は緑色で示されている;La B）。 Nurimには五つの膜貫通ドメインがあり、MAN1には二つの予測された膜貫通領域がある。 ラミンとの相互作用はまだ解析されていない。 Ｌａｍｉｎａ−ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ１の３つのアイソフォーム（ＬＡＰ１Ａ、ＬＡＰ１ＢおよびＬＡＰ１Ｃ）、ｅｍｅｒｉｎ、およびｌａｐ２の少なくとも４つの代替的にスプライシングされたアイソフォーム（β、γ、δおよびγ）は、各々が核のＮ末端および単一の膜貫通ドメインを有するＩＩ型一体膜タンパク質である。 LAP1アイソフォームはA型ラミンに優先的に結合するのに対し（A型-ラミン相互作用は赤で示されている;La A）、Lap2ΒはB型ラミンに優先的に結合するが、emerinは両方のラミン型と会合する。 Lap2aはLAP2の最も遠くに関連する代替スプライスされたアイソフォームであり、他のアイソフォームとN末端のみを共有する。 Lap2Βとは対照的に、Lap2Aは核内部に局在し、A型ラミンと複合体を形成する。 三つのタンパク質（すべてのLAP2アイソフォーム、エメリンとMAN1）は、染色体タンパク質、自己統合因子（BAF）への障壁への結合に関与しているN末端近くの43残基の”LEMドメイン”によって定義されるファミリーのメンバーである。 さらに、lbrはヘテロクロマチン蛋白質1(HP1)に結合し、LBRおよびLap2ΒはHA95、核aキナーゼ固定蛋白質に相同性がある染色体蛋白質と相互に作用します。 したがって、クロマチンにも結合するLEMドメインタンパク質、LBRおよびラミンは、高次のクロマチン組織に関与している可能性がある。 最近，非定型ＩＶ型Ａｔｐアーゼである薬指結合蛋白質（ＲＦＢＰ）がクロマチンを改造する転写因子のＳＷＩ／ＳＮＦファミリーのメンバーであるＲＵＳＨと相互作用することが報告された。

A型-ラミン-Lap2A複合体は網膜芽細胞腫タンパク質（pRb）と相互作用し、Lap2Βはマウス生殖細胞less（mGCL）に結合し、転写因子E2F関連DPと相互作用する。 従って、これらの蛋白質はE2Fの活動および細胞周期の進行を調整するかもしれません。 A-キナーゼアンカリングプロテインAKAP149は、ホスファターゼPP1とも関連し、有糸分裂後のラミンアセンブリのために重要である小胞体と外側核膜（ONM）のタ

LBRは、lbrキナーゼであるインテグラル膜タンパク質p18と低分子量タンパク質であるp32/34を含む巨大な複合体の一部として同定された。

ラミナの一体膜タンパク質を除いて、POM121およびgp210は、核孔複合体の膜貫通成分として同定されている。