トリペプチドArg-Gly-Asp(RGD)は、アルギニン、グリシン、アスパラギン酸で構成されています。 それは細胞の付属品を仲介する細胞外のマトリックス蛋白質フィブロネクチン内のアミノ酸順序として最初に識別されました。 RGD細胞結合配列は、その後、ビトロネクチンとラミニンを含む他の細胞外マトリックスタンパク質で同定されている。 インテグリンとして知られている膜タンパク質のファミリーは、RGDモチーフを介してこれらの細胞接着分子の受容体として作用する。 インテグリンのサブセットは、そのリガンド内のRGDモチーフを認識し、その結合は細胞-基層および細胞-細胞相互作用の両方を仲介する。 これらのインテグリンには、α ｖ β３、α５β１およびα ｉｉ β３が含まれる。

RGDドメインは、細胞膜結合に十分かつ不可欠である。 このように、RGD細胞結合モチーフは、腫瘍学、組織工学および再生医療の分野において最高の関連性を有する。 それらの細胞接着活性のために、RGDペプチドは、創傷治癒を促進するように設計された生体材料に頻繁に組み込まれる。 RGDはまた目標とされた療法で頻繁に使用される重要なペプチッド配列です。 例えば、ＲＧＤペプチドを使用して、細胞膜インテグリンが健康な細胞と比較して上方調節される癌細胞を標的とすることができる。

最小配列ペプチドRGDは細胞接着の性質を保持するが、インテグリン-rgd結合はインテグリン-フィブロネクチン結合よりもかなり弱い。 接着強度の低下は、二次構造の欠如と、全長タンパク質中に存在する他の相乗ドメイン、すなわちPHSRNの両方に起因する可能性が高い。 さらに、全長タンパク質ドメインは、RGD単独と比較して、細胞形態、細胞遊走および細胞増殖を差動的に媒介する。

他の最小配列モチーフは、コラーゲン1からのGFOGER30アミノ酸配列およびラミニンからのYGISRおよびA5G81配列を含む、同定されている。