lamina jądrowa jest strukturą rusztowania na peryferiach jądrowych i jest wymagana do utrzymania kształtu jądrowego, rozmieszczenia kompleksów porów jądrowych, organizacji heterochromatyny, replikacji DNA i regulacji czynników transkrypcyjnych. Lamina jest tworzona przez białka włókien pośrednich typu V, laminy typu A i B, które łączą się tworząc siatkę włókien 10-nm pod wewnętrzną membraną jądrową (INM). Laminy typu B są konstytutywnie wyrażone we wszystkich komórkach somatycznych i zawierają stabilną C-końcową modyfikację farnezylową, która pośredniczy w ścisłym związku z INM. Laminy typu A ulegają ekspresji tylko w zróżnicowanych komórkach. Są składnikami laminy obwodowej i struktur wewnątrz jądra. Blaszka może być połączona z koszykami porów jądrowych poprzez Nup153.

różne integralne białka błonowe INM są również składnikami blaszki. Receptor laminy B (LBR) zawiera osiem domen przezbłonowych i wiąże się z laminami typu B (interakcje z laminami typu B, w których pośredniczy lamina i białka INM są pokazane na Zielono; La B). Nurim ma pięć domen transmembrany, a MAN1 ma dwa przewidywane regiony obejmujące błonę. Ich interakcja z laminami nie została jeszcze przeanalizowana. Trzy izoformy polipeptydu 1 związanego z laminą (LAP1A, LAP1B i LAP1C), emerina i co najmniej cztery alternatywnie splecione izoformy LAP2 (β, ε, δ i γ) są integralnymi białkami błonowymi typu II, z których każde ma jądrowy N-KONIEC i pojedynczą domenę transmembranową. Podczas gdy izoformy LAP1 wiążą się preferencyjnie z laminami typu a (interakcje typu A-lamin są oznaczone kolorem czerwonym; La A), A LAP2ß z laminami typu B, emerin wiąże się z obu typami laminatów. LAP2a jest najbardziej odległą, alternatywnie splecioną izoformą LAP2, dzielącą tylko N-KONIEC z innymi izoformami. W przeciwieństwie do LAP2ß, LAP2a znajduje się we wnętrzu jądrowym i tworzy kompleksy z laminami typu A. Trzy białka (wszystkie izoformy LAP2, emerina i MAN1) należą do rodziny zdefiniowanej przez 43-resztę „domeny Lema” w pobliżu n-końca, która bierze udział w wiązaniu z białkiem chromosomowym, barierą dla czynnika autointegracji (BAF). Ponadto, LBR wiąże się z heterochromatyną 1 (HP1), a LBR i LAP2ß oddziałują z ha95, chromosomalnym białkiem, które ma homologię z nuklearnym białkiem zakotwiczającym kinazę A. Tak więc, białka LEM-domeny, LBR i laminy, które również wiążą się z chromatyną, mogą być zaangażowane w organizację chromatyny wyższego rzędu. Niedawno opisano białko INM, które ma dziewięć domen obejmujących błonę, białko wiążące palec serdeczny (RFBP), atypową Atpazę IV typu, oddziałujące z Rushem, członkiem rodziny czynników transkrypcyjnych SWI/SNF, które przebudowują chromatynę.

kompleksy typu A-lamin-LAP2a oddziałują z białkiem siatkówczaka (pRb), podczas gdy LAP2ß wiąże się z mysimi komórkami zarodkowymi mniej (mGCL), które oddziałują z czynnikiem transkrypcyjnym E2F związanym z DP. Tak więc, te białka mogą regulować aktywność E2F i przebieg cyklu komórkowego. Białko zakotwiczające kinazę a AKAP149 jest białkiem retikulum endoplazmatycznego i zewnętrznej błony jądrowej (ONM), które wiąże się również z fosfatazą PP1 i jest ważne dla post-mitotycznego montażu laminatu.

LBR zidentyfikowano jako część ogromnego kompleksu, który zawiera również integralne białko błonowe p18, kinazę LBR i P32/34, białko o niskiej masie cząsteczkowej.

oprócz integralnych białek błonowych blaszki, POM121 i gp 210 zostały zidentyfikowane jako składniki przezbłonowe kompleksu porów jądrowych.