tripeptyd Arg-Gly-Asp (RGD) składa się z argininy, glicyny i asparaginianu. Pierwotnie zidentyfikowano go jako sekwencję aminokwasową w obrębie fibronektyny białkowej macierzy zewnątrzkomórkowej, która pośredniczy w przyłączaniu komórek. Sekwencja wiązania komórek RGD została zidentyfikowana w innych białkach macierzy pozakomórkowej, w tym witronektynie i lamininie. Rodzina białek błonowych znanych jako integryny działa jako receptory dla tych cząsteczek adhezji komórkowej poprzez motyw RGD. Podzbiór integryn rozpoznaje motyw RGD w obrębie swoich ligandów, których Wiązanie pośredniczy zarówno w interakcjach komórka-substrat, jak i komórka-komórka. Integryny te obejmują avß3, α5β1 i aIIbß3.

domena RGD jest zarówno wystarczająca, jak i niezbędna do wiązania się z błoną komórkową. Jako taki motyw wiązania komórek RGD ma największe znaczenie w dziedzinie onkologii, inżynierii tkankowej i Medycyny Regeneracyjnej. Ze względu na ich aktywność klejącą komórki, peptydy RGD są często włączane do biomateriałów zaprojektowanych w celu promowania gojenia się ran. RGD jest również ważną sekwencją peptydową często stosowaną w terapii celowanej. Na przykład peptyd RGD może być stosowany do celowania w komórki nowotworowe, na których integryny błony komórkowej są regulowane w górę w porównaniu do zdrowych komórek.

chociaż minimalna Sekwencja peptydu RGD zachowuje właściwość adhezji komórek, wiązania integryny – RGD są znacznie słabsze niż wiązania integryny-fibronektyny. Zmniejszona siła adhezji jest prawdopodobnie spowodowana zarówno brakiem struktury wtórnej, jak i innymi domenami synergistycznymi, a mianowicie PHSRN, obecnymi w białku pełnej długości. Ponadto domeny białkowe o Pełnej długości w różny sposób pośredniczą w morfologii komórek, migracji komórek i proliferacji komórek w porównaniu z samym RGD.

zidentyfikowano inne Minimalne motywy sekwencji, w tym sekwencję aminokwasową GFOGER 30 z kolagenu 1 oraz sekwencje YGISR i a5g81 z lamininy.