a lâmina nuclear é uma estrutura de andaimes na periferia nuclear e é necessária para a manutenção da forma nuclear, espaçamento de complexos de poros nucleares, organização da heterocromatina, replicação de DNA e regulação de fatores de transcrição. A lâmina é formada por proteínas de filamentos intermédios do tipo V, laminas do tipo A e B, que se reúnem para formar uma malha de filamentos de 10 nm sob a membrana nuclear interna (INM). Laminas de tipo B são constitucionalmente expressas em todas as células somáticas e contêm uma modificação C-terminal de farnesil estável, que Media uma associação estreita com o INM. Os laminos do tipo A são expressos apenas em células diferenciadas. São Componentes da lâmina periférica e de estruturas no interior nuclear. A lâmina pode estar ligada a cestos de poros nucleares através de Nup153.várias proteínas integrais da membrana INM são também Componentes da lâmina. O receptor lamina B (LBR) contém oito domínios transmembranares e liga-se às laminas do tipo B (as interacções mediadas pela lamina B e pelas proteínas INM são apresentadas em verde; La b). Nurim tem cinco domínios transmembranares,e MAN1 tem duas regiões de membrana previstas. A sua interacção com laminas ainda não foi analisada. Três isoformas da lâmina-associado polipeptídeo 1 (LAP1A, LAP1B e LAP1C), emerin, e, pelo menos, quatro em alternativa emendados isoformas de LAP2 (β, ε, δ e γ) são do tipo II, integrante proteínas de membrana que cada um tem uma nucleares N-terminal e um único domínio transmembrana. Enquanto que as isoformas LAP1 se ligam preferencialmente a laminas do tipo a (as interacções tipo a-laminas são indicadas em vermelho; La a), e LAP2ß a laminas do tipo B, emerina associa-se a ambos os tipos de laminas. A LAP2a é a isoforma de LAP2 mais distante, alternativamente com spliced, partilhando apenas a extremidade N com as outras isoformas. Em contraste com LAP2ß, LAP2a é localizada no interior nuclear e forma complexos com laminos tipo A. Três proteínas (todas as isoformas LAP2, emerina e MAN1) são membros de uma família definida por um “domínio LEM” de 43 resíduos próximo do terminal N, que está envolvido na ligação a uma proteína cromossómica, barreira ao factor de auto-integração (BAF). Além disso, o LBR liga-se à proteína 1 da heterocromatina (HP1), e o LBR e o LAP2ß interagem com o HA95, uma proteína cromossómica que tem homologia à proteína de ancoragem nuclear da a-cinase. Assim, as proteínas do domínio LEM, LBR e laminas, que também se ligam à cromatina, podem estar envolvidas na organização da cromatina de ordem superior. Recentemente, uma proteína INM que tem nove domínios de membrana, a proteína de ligação do dedo anelar (RFBP), um tipo atípico de ATPase IV, foi descrita para interagir com RUSH, um membro da família SWI/SNF de fatores de transcrição que remodelam a cromatina.

a-type-lamin–LAP2a complexes interact with the retinoblastoma protein (pRb), whereas LAP2ß binds to mouse germ cell less (mGCL), which interacts with the transcription factor E2F-associated DP. Assim, estas proteínas podem regular a actividade do E2F e a progressão do ciclo celular. AKAP149 é uma proteína do retículo endoplasmático e membrana nuclear externa (ONM), que também associa a fosfatase PP1 e é importante para a montagem de lamina pós-mitótica.

LBR foi identificado como parte de um enorme complexo que também contém a proteína de membrana integral p18, uma cinase LBR e p32/34, uma proteína de baixo peso molecular.

além das proteínas de membrana integral da lâmina, POM121 e GP 210 foram identificados como componentes transmembranares do complexo de poros nucleares.