Richard Henderson
Richard Henderson (nascido em 19 de julho de 1945, em Edimburgo, Escócia), Escocês biofísico e biólogo molecular que foi o primeiro a produzir com êxito uma imagem tridimensional de uma molécula biológica atomic resolução usando uma técnica conhecida como crio-microscopia eletrônica. Henderson refinamento de métodos de imagem para a crio-microscopia eletrônica, em que biomoléculas são congelados, de tal forma que lhes permite manter sua forma natural e, em seguida, são visualizados com uma alta resolução de microscópio, permitiram que os pesquisadores para capturar imagens de numerosos biomolecular estruturas que anteriormente não poderiam ser imaginadas por outros meios. Foi agraciado com o Nobel de Química de 2017 (compartilhado com os biofísicos Jacques Dubochet e Joachim Frank) por seu trabalho.Henderson foi criado em Edimburgo, onde frequentou a Escola Secundária de Boroughmuir e mais tarde estudou física na Universidade de Edimburgo, completando um Bacharel em 1966. He subsequently studied at the Medical Research Council (MRC) Laboratory of Molecular Biology at the University of Cambridge, where he investigated the structure of an enzyme known as chymotrypsin. Ele se formou com um Ph. D. em 1969. Em 1973, após um breve período Como pós-doutorado na Universidade de Yale, Henderson retornou ao laboratório de Biologia Molecular do MRC, juntando-se ao pessoal de pesquisa lá. Permaneceu no laboratório do MRC durante toda a sua carreira, acabando por ser chefe conjunto da Divisão de estudos estruturais (1986-2000) e Director (1996-2006).
na década de 1970, depois de se juntar à equipe de pesquisa do laboratório MRC de Biologia Molecular, Henderson trabalhou para melhorar a microscopia eletrônica, tornando-se aplicável para a determinação da estrutura proteica. Na época, a utilidade da microscopia eletrônica para materiais biológicos era limitada por vários fatores, incluindo o contraste inerentemente baixo de materiais biológicos, o que resultou em muito pouca dispersão eletrônica, com elétrons simplesmente viajando em vez de colidir com espécimes para produzir uma imagem. Quando a resolução foi aumentada, no entanto, o bombardeio de elétrons que era necessário para produzir uma imagem destruiu espécimes biológicos. Outros pesquisadores desenvolveram novos métodos de preparação, como coloração negativa, para tentar superar os problemas, embora as imagens resultantes oferecessem apenas informações estruturais de baixa resolução.em 1975, em conjunto com o colega Nigel Unwin, Henderson descreveu um método de preparação usando uma solução de glicose para a preservação da amostra no ambiente de vácuo, o que permitiu que finas membranas celulares, contendo milhares de proteínas, fossem espalhadas pela grade do microscópio. A matriz, devido ao seu tamanho relativamente grande, aumentou a oportunidade de coletar informações visuais (padrões de difração) antes da amostra ser destruída. In addition, by tilting the specimen in different directions and then calculating the Fourier transform, the three-dimensional structure of protein in the sample could be determined. Dessa forma, Henderson e Unwin geraram uma imagem tridimensional de uma proteína bacteriana conhecida como bacteriorhodopsina.
nos anos que se seguiram, Henderson continuou a abordar problemas técnicos que impediram a geração bem sucedida de imagens de alta resolução de biomoléculas por microscopia eletrônica. Em 1990, ele fez um grande avanço, mostrando que tais imagens poderiam ser obtidas com microscopia crio-eletrônica. Através da média de inúmeras cópias de imagens de um espécime, Henderson foi capaz de obter a estrutura atômica da bacteriorhodopsina—a primeira estrutura atômica de uma proteína integral da membrana. Os achados permitiram aos pesquisadores obter uma nova visão sobre os mecanismos pelos quais as proteínas de rhodopsin funcionam. His later research focused on single particle electron microscopy and the determination of atomic structures of large noncristaline protein assemblies. Seu trabalho sobre partículas únicas levou a novas descobertas sobre aspectos estruturais das biomoléculas, as estruturas fundamentais de muitas das quais tinham estado muito além do alcance dos métodos tradicionais de microscopia.além do Prêmio Nobel, Henderson recebeu vários outros prêmios e honras durante sua carreira. Ele foi eleito membro da Royal Society (1983), um associado estrangeiro da Academia Nacional de Ciências dos Estados Unidos (1998) e membro da Academia de Ciências Médicas de Londres (1998). Foi laureado com o Prêmio Rosenstiel por trabalhos de pesquisa médica básica (1991) e com a Medalha Copley da Royal Society (2016).